А Б В Г Д Е Є Ж З І Ї Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ю Я
Біохімічна реакція
Біохімічні реакції при наявності розкладаючих вуглеводні бактерій можуть призвести до знищення скупчень нафти і газу. Хімічні процеси можуть не тільки зруйнувати нафту, але л зменшити вплив фізичних процесівруйнації, коли окислена нафту створює асфальтові пробки, які стримують наступні порції надходить нафти від розсіювання.
Біохімічні реакції каталізується великими молекулами білків, званих ферментами. В результаті перетворень, які влабораторії вимагають високих температур, тривалого часу реакції або екстремальних значень рН, відбуваються в умовах живого організму і при цьому швидко.
Біохімічні реакції, в результаті яких прості попередники перетворюються в тетрапірроли,залишалися абсолютно невідомими до тих пір, поки для їх вивчення не стали застосовувати ізотопні методи.
Біохімічні реакції при наявності розкладаючих вуглеводні бактерій можуть призвести до знищення скупчень нафти і газу. Хімічні процеси можуть не тількизруйнувати нафту, але і зменшити вплив фізичних процесів руйнації, коли окислена нафту створює асфальтові пробки, які стримують наступні порції надходить нафти від розсіювання.
Біохімічні реакції, що лежать в основі обміну речовин іжиттєдіяльності організмів, повністю підкоряються законам хімії та фізики.
Біохімічні реакції, в яких бере участь вітамін Bi2 вивчені вкрай недостатньо. Наявні дані вказують на його участь в якості коензиму в ензі-математичної системі, що синтезуєтіміп (5-метилурацил (XII) та інші пурин-ші і піримідинові підстави, що утворюються в недостатній кількості при захворюванні злоякісної (перніциозної) анемією. Встановлено, що введення Тімі (і деяких Інших пірімідпнових і пуріпових підстав) хворимзлоякісної анемією надає лікувальний ефект.
Біохімічні реакції у рослин і тварин прискорюються біологічними каталізаторами, званими фермент а-м і. Вони являють собою або високомолекулярні білки, або поєднання білків з сполукаминебілкової природи. Кожен фермент характеризується високою вибірковістю по відношенню до кожного конкретного процесу. Наприклад, окислення цукру в організмі протікає приблизно в 106 разів швидше, ніж при тій же температурі у водному розчині під впливом кисню. Вскладного ланцюга біохімічних процесів окислення цукру в організмі бере участь кілька ферментів, кожен з яких каталізує окрему стадію.
Біохімічні реакції у рослин і тварин прискорюються біологічними каталізаторами, званими ферментами. Вониявляють собою або високомолекулярні білки, або поєднання білків з сполуками небілкової природи. Кожен фермент характеризується високою вибірковістю по відношенню до кожного конкретного процесу. Наприклад, окислення цукру в організмі протікає приблизнов 106 разів швидше, ніж при тій же температурі у водному розчині під впливом кисню.
Біохімічні реакції в організмі в більшості випадків є багатоступінчатими, послідовними. Процеси, що протікають в організмі, прийнято характеризувати стаціонарнимиконцентраціями речовин. У стані рівноваги концентрації речовин, що беруть участь у реакції, підтримуються за рахунок заповнення вихідних та видалення кінцевих продуктів. Зміна концентрації реагуючих речовин не призводить на відміну від закритих систем до новоготермодинамічної рівноваги. У силу зазначених причин система повертається в початковий стаціонарний стан.
Деякі біохімічні реакції прискорюються під впливом сонячної радіації.
Ця біохімічна реакція є джерелом енергії,необхідної організму для його життєдіяльності. При окисленні глюкози до піровиноградної кислоти частина виділяється при цьому енергії акумулюється у вигляді макроергічних зв'язків АТФ. При ферментативному перетворенні АТФ в АДФ ця енергія виділяється знову івикористовується організмом.
Ця біохімічна реакція є формально гідролізом, але її дійсний механізм (мабуть, окислення) безумовно, більш складний.
Всі біохімічні реакції, з якими ми познайомилися, протікають при звичайних температурах ітисках. Багато біохімічні реакції (особливо в організмі людини) відбуваються при 37 С з достатньою швидкістю, яка забезпечує життя, розвиток і відтворення.
Кожна біохімічна реакція протікає з неодмінною участю певного ферменту.
Багато біохімічні реакції в організмі протікають по механізму сполучених хімічних реакцій.
Багато важливі біохімічні реакції протікають in vivo в умовах, які не дозволяють виміряти дійсні концентрації компонентів. Знак величини ДО0визначає переважний напрямок зміни стандартної вільної енергії, а її абсолютне значення дозволяє судити про те, чи є ця реакція високо - або низькоенергетичного.
Швидкість біохімічних реакцій визначається активністю ферментів.Активність ферментів залежить від температури, рН і присутності в стічній воді різних речовин. З підвищенням температури швидкість ферментативних процесів підвищується, але до певної межі. Для кожного ферменту є оптимальна температура, вище якоїшвидкість реакції падає.
Стереоспеціфічность біохімічних реакцій обумовлена тим, що у всіх випадках вони каталізується ферментами - великими білковими молекулами з багатьма асиметричними центрами, що володіють внаслідок цього високим ступенемасиметричності. Стереоспеціфічность живих організмів має вирішальне значення для ефективності їх функціонування. Причина полягає в тому, що практично неможлива така конструкція організму, при якій він опинився б в змозі функціонувати на базі всіхтеоретично можливих ізомерів молекул, що містять велику кількість асиметричних центрів. Так, якщо в молекулі білка є 100 різних асиметричних центрів (це цілком звичайне і навіть не дуже велике число), то повинно існувати 2100 або 1030 можливихоптичних ізомерів. Організм, побудований таким чином, щоб опинитися в стані функціонувати, використовуючи кожен з цих ізомерів, повинен був би, як неважко бачити, мати великі розміри.
Стереоспеціфічность біохімічних реакцій обумовлена тим, що підвсіх випадках вони каталізується ферментами - великими білковими молекулами з багатьма асиметричними центрами, що володіють внаслідок цього високим ступенем асиметричності. Стереоспеціфічность живих організмів має вирішальне значення для ефективності їхфункціонування. Причина полягає в тому, що практично неможлива така конструкція організму, при якій він опинився б в змозі функціонувати на базі всіх теоретично можливих ізомерів молекул, що містять більше число асиметричних центрів. Так, якщо вмолекулі білка є 100 різних асиметричних центрів (це цілком звичайне і навіть не дуже велике число), то повинно існувати 2100 або Ш30 возіеж-них оптичних ізомерів.
Стереоспеціфічность біохімічних реакцій обумовлена тим, що у всіх випадках воникаталізується ферментами - великими білковими молекулами з багатьма асиметричними центрами, що володіють внаслідок цього високим ступенем асиметричності. Стереоспеціфічность живих організмів має вирішальне значення для ефективності їх функціонування.Причина полягає в тому, що практично неможлива така конструкція організму, при якій він опинився б в змозі функціонувати на базі всіх теоретично можливих ізомерів молекул, що містять велику кількість асиметричних центрів. Так, якщо в молекулі білкамається 100 різних асиметричних центрів (це цілком звичайне і навіть не дуже велике число), то повинно існувати 2100 або 1030 можливих оптичних ізомерів. Організм, побудований таким чином, ятоба виявитися в стані функціонувати, використовуючи кожен з цихізомерів, повинен був би, як неважко бачити, мати великі розміри.
Каталіз біохімічних реакцій, що протікають в живих організмах, здійснюється ферментами. Досить часто коферменти структурно ідентичні пли структурно подібні одному з вітамінів, яківикористовуються організмом для побудови ферментів.
Швидкість біохімічних реакцій визначається активністю ферментів, що залежить від температури, рН і присутності в стічній воді різних речовин. З підвищенням температури швидкість ферментативних процесівпідвищується, але до певної межі. Для кожного ферменту є оптимальна температура, вище якої швидкість реакції падає.
Швидкість біохімічних реакцій визначається активністю ферментів, що залежить від температури, рН і присутності в стічнійводі різних речовин. Для кожного ферменту є оптимальна температура, вище якої швидкість реакції падає. Для руйнування складної суміші органічних речовин необхідно 80 - 100 різних ферментів.
Серед різних біохімічних реакцій, що протікають зучастю фосфопірідоксалевих ферментів, особливий інтерес представляють ще два типи перетворень - декарбоксілірова ие амінокислот і розщеплювання триптофану.
При біохімічних реакціях, наприклад при спиртному бродінні, багата атомами кисню молекула цукру, вВнаслідок міжмолекулярної і внутримолекулярного окислення-відновлення, перетворюється в спирт, вугільну кислоту і почасти в гліцерин.
Ферменти каталізують біохімічні реакції стереоспеці-фічно. Внаслідок цього асиметричний синтез в природівідбувається повсюдно і найчастіше в єдиному напрямі. Отже, більшість природних сполук оптично активно, тому що отримані при каталітичному дії ферментів, що володіють певною тривимірною структурою. У самому загальному, вигляді можнасказати, що між субстратом і активним центром ферменту існує точне геометричне відповідність.
Крива розподілу різних білків по їх масі Крива розподілу знижується не монотонно, не плавно. На ній чітко видно піки - максимуми і мінімуми.Піки на кривій відповідають наступним значенням переважних мас. 31. 812. 1406. 231. 319. 1000 одиниць. Неважко помітити, що цей ряд величин дуже близький послідовному ряду чисел Фібоначчі. 3. 8. 13. середнє відхилення від цих величин складає всього 004. Практично всібіохімічні реакції в живих організмах протікають за участю ферментів. Встановлено, що ферменти утворюють впорядковані структури - мультиферментного комплексу.
Практично всі біохімічні реакції каталізується особливими речовинами - ферментами, якіявляють собою білки, в ряді випадків пов'язані з неорганічними іонами або невеликими органічними молекулами. В основному кожна реакція каталізується особливим ферментом, так що існує майже стільки ж типів каталізаторів, скільки біохімічних реакцій.Одні групи ферментів каталізують різні реакції окислення, інші - реакції гідролізу, треті - утворення зв'язку С-С та ін Таким чином, за своїм детального механізму кожна катализируемая ферментом реакція представляє особливий випадок, причому труднощі вдослідженні таких реакцій пов'язані з незвичайною величиною і складністю молекули каталізатора. Незважаючи на це основні принципи дії ферментів можна легко зрозуміти з позицій теорії швидкостей реакції.
Залежність швидкості ставши утворюється в активному.
Майже всі біохімічні реакції в клітинах тварин і рослин проходять за участю ферментів.
Практично всі біохімічні реакції, що протікають в будь-якому організмі і забезпечують в сукупності обмін речовин, відбуваються за участю ферментів.
Ймовірно,біохімічні реакції окислення і відновлення вихідного ОВ - основні на стадії седиментогенезу і діагенеза. За допомогою перших із загальної маси виводяться наиболе лабільні складові ОВ, роль яких, навпаки, зводиться до стабілізації системи шляхом гідруваннянестійких до окиснення речовин.
В ході біохімічних реакцій, що каталізуються ферментами відбувається перебудова хімічних зв'язків, перебудова електронних оболонок.
Представлені рівняння біохімічних реакцій сильно спрощені, все ж з них випливає, що вбіологічних ставках відбувається циркуляція вуглецю.
Велике число біохімічних реакцій здійснюється за участю коферменту А. Чистий КоА - білий аморфний порошок, добре розчинний у воді, є сильною кислотою, з важкими металами утворюєнерозчинні у воді меркаптіди, легко окислюється (12 Н2О2 КМп04 а також киснем повітря) з утворенням дисульфідів, особливо в присутності слідів важких металів.
Найважливішою особливістю біохімічних реакцій і процесів, що лежать в основі регулювання,є механізм спряження, за допомогою якого реакцію, що вимагає витрати роботи (AZ0), можна ввести в пару з реакцією, для якої AZ0 так що загальне зміна AZ буде менше нуля. Термодинамічні властивості молекул органічних речовин змінюються при введенніпевних заступників. Введення в молекули залишків фосфорної кислоти істотно позначається на властивостях молекул, і ті реакції, які до цього були для них забороненими (AZ0), тепер, після активації, стають цілком термодинамічно допустимими.
В процесібіохімічних реакцій екстрактивні речовини якісно змінюються, переходять у менш складні сполуки, які покращують смакові властивості м'яса. До складу азотистих екстрактних речовин входять також речовини енергетичні і гормональні.
Основні типибіохімічних реакцій трансформації підсумовані Н. Н. Мельниковим з співавт.
Перенесення речовини і біохімічні реакції взаємопов'язані в процесах метаболізму. Цей взаємозв'язок визначає, зокрема, активний транспорт крізь мембрани, розглянутий у наступнійчолі.
Крім того, біохімічні реакції здійснюються тільки у водному середовищі при порівняно низьких постійних температурах. Клітини не можуть переносити екстремальної температури або тиску, екстремальної кислотності або присутності сполук, що володіютьвисокою хімічною активністю. Надалі, розглядаючи хімію біологічних процесів, ми завжди повинні пам'ятати про розміри, будову і властивості клітин, постійно погоджуючи між собою уявлення хімії і біології клітини.
Так як багато біохімічні реакціїпротікають через стадію утворення комплексів з переносом заряду, то слід зазначити, що пурину є хорошими донорами електронів, особливо гуанін. Енергія його вищої заповненої молекулярної орбіталі має досить високе значення. Пуринів і піримідинівволодіють слабкими основними властивостями, що проявляється в біохімічних процесах.
Так як багато біохімічні реакції протікають через стадію утворення комплексів з переносом заряду, то слід зазначити, що пурину є хорошими донорами електронів,особливо гуанін. Енергія його вищої заповненої молекулярної орбіталі має досить високе значення. Пурину, подібно піримідинів, володіють слабкими основними властивостями, що проявляється в біохімічних процесах.
Всі без винятку біохімічні реакції в живомуорганізмі йдуть за допомогою каталізаторів. Pоль каталізаторів грають білки, звані в цьому випадку ферментами.
Доведено можливість активізації біохімічних реакцій на 2 порядки шляхом додавання в біореагенти ферментних, вітамінних та ін препаратів.
Весь складний процес біохімічних реакцій в м'язових клітинах, мобілізації внутрішніх ресурсів для виконання тієї чи іншої роботи, відновлення змінених фізіологічних функцій спрямовується і координується центральною нервовою системою, яка за допомогою різних органів чуття - аналізаторів сприймає різноманітні подразники - сигнали, аналізує їх і направляє необхідні імпульси у відповідні органи і системи, які й призводять останні в дію, адекватне отриманим сигналам.
У величезній різноманітності біохімічних реакцій особлива роль належить фосфатам аденозину. Гідроліз аденозінтрі-фосфату на дифосфат і неорганічний фосфат і дифосфату - до монофосфату тягне за собою значно більше зменшення вільної енергії, ніж гідроліз монофосфату на аденозин і неорганічний фосфат; для останньої реакції це значення приблизно таке ж, як для гідролізу більшості простих органічних ефірів фосфорної кислоти .
Кінетичні рівняння реакцій для моделі анаеробного фільтра. По мірі протікання біохімічної реакції змінюються концентрації компонентів, які здатні зв'язувати іони водню.
Біоактиватор або каталізатори біохімічних реакцій присутні у всякому живому організмі в мізерно малих кількостях для нормального обміну речовин. Прискорювачі бувають органічні і неорганічні.
При кінетичному моделюванні біохімічних реакцій з метою спрощення аналізу представляється доцільним розмежувати стадії реакції за швидкостями процесів. Pотрута стадій ферментативних реакцій протікає швидко, так що в мікросекундні інтервали часу встановлюється рівновага між компонентами процесу. Лімітуючі стадії мають характеристичні часи в мілісекунди діапазоні, ЛОЕТ швид - рие оборотні стадії можна досить обгрунтовано вважати рівноважними. У рівноважному режимі,: як правило, протікає комплексоутворення активних центрів з субстратами ферментативної реакції. Бімолекулярні стадії реакції утворення комплексів характеризуються константами швидкості 1010 - 106 М - с-1 (Alberty, Hammes, 1958; Березін, Варфоломєєв, 1979),Pавновесний режим характерний також для реакцій переносу протона.
Біохімічні реакції каталізується великими молекулами білків, званих ферментами. В результаті перетворень, які влабораторії вимагають високих температур, тривалого часу реакції або екстремальних значень рН, відбуваються в умовах живого організму і при цьому швидко.
Біохімічні реакції, в результаті яких прості попередники перетворюються в тетрапірроли,залишалися абсолютно невідомими до тих пір, поки для їх вивчення не стали застосовувати ізотопні методи.
Біохімічні реакції при наявності розкладаючих вуглеводні бактерій можуть призвести до знищення скупчень нафти і газу. Хімічні процеси можуть не тількизруйнувати нафту, але і зменшити вплив фізичних процесів руйнації, коли окислена нафту створює асфальтові пробки, які стримують наступні порції надходить нафти від розсіювання.
Біохімічні реакції, що лежать в основі обміну речовин іжиттєдіяльності організмів, повністю підкоряються законам хімії та фізики.
Біохімічні реакції, в яких бере участь вітамін Bi2 вивчені вкрай недостатньо. Наявні дані вказують на його участь в якості коензиму в ензі-математичної системі, що синтезуєтіміп (5-метилурацил (XII) та інші пурин-ші і піримідинові підстави, що утворюються в недостатній кількості при захворюванні злоякісної (перніциозної) анемією. Встановлено, що введення Тімі (і деяких Інших пірімідпнових і пуріпових підстав) хворимзлоякісної анемією надає лікувальний ефект.
Біохімічні реакції у рослин і тварин прискорюються біологічними каталізаторами, званими фермент а-м і. Вони являють собою або високомолекулярні білки, або поєднання білків з сполукаминебілкової природи. Кожен фермент характеризується високою вибірковістю по відношенню до кожного конкретного процесу. Наприклад, окислення цукру в організмі протікає приблизно в 106 разів швидше, ніж при тій же температурі у водному розчині під впливом кисню. Вскладного ланцюга біохімічних процесів окислення цукру в організмі бере участь кілька ферментів, кожен з яких каталізує окрему стадію.
Біохімічні реакції у рослин і тварин прискорюються біологічними каталізаторами, званими ферментами. Вониявляють собою або високомолекулярні білки, або поєднання білків з сполуками небілкової природи. Кожен фермент характеризується високою вибірковістю по відношенню до кожного конкретного процесу. Наприклад, окислення цукру в організмі протікає приблизнов 106 разів швидше, ніж при тій же температурі у водному розчині під впливом кисню.
Біохімічні реакції в організмі в більшості випадків є багатоступінчатими, послідовними. Процеси, що протікають в організмі, прийнято характеризувати стаціонарнимиконцентраціями речовин. У стані рівноваги концентрації речовин, що беруть участь у реакції, підтримуються за рахунок заповнення вихідних та видалення кінцевих продуктів. Зміна концентрації реагуючих речовин не призводить на відміну від закритих систем до новоготермодинамічної рівноваги. У силу зазначених причин система повертається в початковий стаціонарний стан.
Деякі біохімічні реакції прискорюються під впливом сонячної радіації.
Ця біохімічна реакція є джерелом енергії,необхідної організму для його життєдіяльності. При окисленні глюкози до піровиноградної кислоти частина виділяється при цьому енергії акумулюється у вигляді макроергічних зв'язків АТФ. При ферментативному перетворенні АТФ в АДФ ця енергія виділяється знову івикористовується організмом.
Ця біохімічна реакція є формально гідролізом, але її дійсний механізм (мабуть, окислення) безумовно, більш складний.
Всі біохімічні реакції, з якими ми познайомилися, протікають при звичайних температурах ітисках. Багато біохімічні реакції (особливо в організмі людини) відбуваються при 37 С з достатньою швидкістю, яка забезпечує життя, розвиток і відтворення.
Кожна біохімічна реакція протікає з неодмінною участю певного ферменту.
Багато біохімічні реакції в організмі протікають по механізму сполучених хімічних реакцій.
Багато важливі біохімічні реакції протікають in vivo в умовах, які не дозволяють виміряти дійсні концентрації компонентів. Знак величини ДО0визначає переважний напрямок зміни стандартної вільної енергії, а її абсолютне значення дозволяє судити про те, чи є ця реакція високо - або низькоенергетичного.
Швидкість біохімічних реакцій визначається активністю ферментів.Активність ферментів залежить від температури, рН і присутності в стічній воді різних речовин. З підвищенням температури швидкість ферментативних процесів підвищується, але до певної межі. Для кожного ферменту є оптимальна температура, вище якоїшвидкість реакції падає.
Стереоспеціфічность біохімічних реакцій обумовлена тим, що у всіх випадках вони каталізується ферментами - великими білковими молекулами з багатьма асиметричними центрами, що володіють внаслідок цього високим ступенемасиметричності. Стереоспеціфічность живих організмів має вирішальне значення для ефективності їх функціонування. Причина полягає в тому, що практично неможлива така конструкція організму, при якій він опинився б в змозі функціонувати на базі всіхтеоретично можливих ізомерів молекул, що містять велику кількість асиметричних центрів. Так, якщо в молекулі білка є 100 різних асиметричних центрів (це цілком звичайне і навіть не дуже велике число), то повинно існувати 2100 або 1030 можливихоптичних ізомерів. Організм, побудований таким чином, щоб опинитися в стані функціонувати, використовуючи кожен з цих ізомерів, повинен був би, як неважко бачити, мати великі розміри.
Стереоспеціфічность біохімічних реакцій обумовлена тим, що підвсіх випадках вони каталізується ферментами - великими білковими молекулами з багатьма асиметричними центрами, що володіють внаслідок цього високим ступенем асиметричності. Стереоспеціфічность живих організмів має вирішальне значення для ефективності їхфункціонування. Причина полягає в тому, що практично неможлива така конструкція організму, при якій він опинився б в змозі функціонувати на базі всіх теоретично можливих ізомерів молекул, що містять більше число асиметричних центрів. Так, якщо вмолекулі білка є 100 різних асиметричних центрів (це цілком звичайне і навіть не дуже велике число), то повинно існувати 2100 або Ш30 возіеж-них оптичних ізомерів.
Стереоспеціфічность біохімічних реакцій обумовлена тим, що у всіх випадках воникаталізується ферментами - великими білковими молекулами з багатьма асиметричними центрами, що володіють внаслідок цього високим ступенем асиметричності. Стереоспеціфічность живих організмів має вирішальне значення для ефективності їх функціонування.Причина полягає в тому, що практично неможлива така конструкція організму, при якій він опинився б в змозі функціонувати на базі всіх теоретично можливих ізомерів молекул, що містять велику кількість асиметричних центрів. Так, якщо в молекулі білкамається 100 різних асиметричних центрів (це цілком звичайне і навіть не дуже велике число), то повинно існувати 2100 або 1030 можливих оптичних ізомерів. Організм, побудований таким чином, ятоба виявитися в стані функціонувати, використовуючи кожен з цихізомерів, повинен був би, як неважко бачити, мати великі розміри.
Каталіз біохімічних реакцій, що протікають в живих організмах, здійснюється ферментами. Досить часто коферменти структурно ідентичні пли структурно подібні одному з вітамінів, яківикористовуються організмом для побудови ферментів.
Швидкість біохімічних реакцій визначається активністю ферментів, що залежить від температури, рН і присутності в стічній воді різних речовин. З підвищенням температури швидкість ферментативних процесівпідвищується, але до певної межі. Для кожного ферменту є оптимальна температура, вище якої швидкість реакції падає.
Швидкість біохімічних реакцій визначається активністю ферментів, що залежить від температури, рН і присутності в стічнійводі різних речовин. Для кожного ферменту є оптимальна температура, вище якої швидкість реакції падає. Для руйнування складної суміші органічних речовин необхідно 80 - 100 різних ферментів.
Серед різних біохімічних реакцій, що протікають зучастю фосфопірідоксалевих ферментів, особливий інтерес представляють ще два типи перетворень - декарбоксілірова ие амінокислот і розщеплювання триптофану.
При біохімічних реакціях, наприклад при спиртному бродінні, багата атомами кисню молекула цукру, вВнаслідок міжмолекулярної і внутримолекулярного окислення-відновлення, перетворюється в спирт, вугільну кислоту і почасти в гліцерин.
Ферменти каталізують біохімічні реакції стереоспеці-фічно. Внаслідок цього асиметричний синтез в природівідбувається повсюдно і найчастіше в єдиному напрямі. Отже, більшість природних сполук оптично активно, тому що отримані при каталітичному дії ферментів, що володіють певною тривимірною структурою. У самому загальному, вигляді можнасказати, що між субстратом і активним центром ферменту існує точне геометричне відповідність.
Крива розподілу різних білків по їх масі Крива розподілу знижується не монотонно, не плавно. На ній чітко видно піки - максимуми і мінімуми.Піки на кривій відповідають наступним значенням переважних мас. 31. 812. 1406. 231. 319. 1000 одиниць. Неважко помітити, що цей ряд величин дуже близький послідовному ряду чисел Фібоначчі. 3. 8. 13. середнє відхилення від цих величин складає всього 004. Практично всібіохімічні реакції в живих організмах протікають за участю ферментів. Встановлено, що ферменти утворюють впорядковані структури - мультиферментного комплексу.
Практично всі біохімічні реакції каталізується особливими речовинами - ферментами, якіявляють собою білки, в ряді випадків пов'язані з неорганічними іонами або невеликими органічними молекулами. В основному кожна реакція каталізується особливим ферментом, так що існує майже стільки ж типів каталізаторів, скільки біохімічних реакцій.Одні групи ферментів каталізують різні реакції окислення, інші - реакції гідролізу, треті - утворення зв'язку С-С та ін Таким чином, за своїм детального механізму кожна катализируемая ферментом реакція представляє особливий випадок, причому труднощі вдослідженні таких реакцій пов'язані з незвичайною величиною і складністю молекули каталізатора. Незважаючи на це основні принципи дії ферментів можна легко зрозуміти з позицій теорії швидкостей реакції.
Залежність швидкості ставши утворюється в активному.
Майже всі біохімічні реакції в клітинах тварин і рослин проходять за участю ферментів.
Практично всі біохімічні реакції, що протікають в будь-якому організмі і забезпечують в сукупності обмін речовин, відбуваються за участю ферментів.
Ймовірно,біохімічні реакції окислення і відновлення вихідного ОВ - основні на стадії седиментогенезу і діагенеза. За допомогою перших із загальної маси виводяться наиболе лабільні складові ОВ, роль яких, навпаки, зводиться до стабілізації системи шляхом гідруваннянестійких до окиснення речовин.
В ході біохімічних реакцій, що каталізуються ферментами відбувається перебудова хімічних зв'язків, перебудова електронних оболонок.
Представлені рівняння біохімічних реакцій сильно спрощені, все ж з них випливає, що вбіологічних ставках відбувається циркуляція вуглецю.
Велике число біохімічних реакцій здійснюється за участю коферменту А. Чистий КоА - білий аморфний порошок, добре розчинний у воді, є сильною кислотою, з важкими металами утворюєнерозчинні у воді меркаптіди, легко окислюється (12 Н2О2 КМп04 а також киснем повітря) з утворенням дисульфідів, особливо в присутності слідів важких металів.
Найважливішою особливістю біохімічних реакцій і процесів, що лежать в основі регулювання,є механізм спряження, за допомогою якого реакцію, що вимагає витрати роботи (AZ0), можна ввести в пару з реакцією, для якої AZ0 так що загальне зміна AZ буде менше нуля. Термодинамічні властивості молекул органічних речовин змінюються при введенніпевних заступників. Введення в молекули залишків фосфорної кислоти істотно позначається на властивостях молекул, і ті реакції, які до цього були для них забороненими (AZ0), тепер, після активації, стають цілком термодинамічно допустимими.
В процесібіохімічних реакцій екстрактивні речовини якісно змінюються, переходять у менш складні сполуки, які покращують смакові властивості м'яса. До складу азотистих екстрактних речовин входять також речовини енергетичні і гормональні.
Основні типибіохімічних реакцій трансформації підсумовані Н. Н. Мельниковим з співавт.
Перенесення речовини і біохімічні реакції взаємопов'язані в процесах метаболізму. Цей взаємозв'язок визначає, зокрема, активний транспорт крізь мембрани, розглянутий у наступнійчолі.
Крім того, біохімічні реакції здійснюються тільки у водному середовищі при порівняно низьких постійних температурах. Клітини не можуть переносити екстремальної температури або тиску, екстремальної кислотності або присутності сполук, що володіютьвисокою хімічною активністю. Надалі, розглядаючи хімію біологічних процесів, ми завжди повинні пам'ятати про розміри, будову і властивості клітин, постійно погоджуючи між собою уявлення хімії і біології клітини.
Так як багато біохімічні реакціїпротікають через стадію утворення комплексів з переносом заряду, то слід зазначити, що пурину є хорошими донорами електронів, особливо гуанін. Енергія його вищої заповненої молекулярної орбіталі має досить високе значення. Пуринів і піримідинівволодіють слабкими основними властивостями, що проявляється в біохімічних процесах.
Так як багато біохімічні реакції протікають через стадію утворення комплексів з переносом заряду, то слід зазначити, що пурину є хорошими донорами електронів,особливо гуанін. Енергія його вищої заповненої молекулярної орбіталі має досить високе значення. Пурину, подібно піримідинів, володіють слабкими основними властивостями, що проявляється в біохімічних процесах.
Всі без винятку біохімічні реакції в живомуорганізмі йдуть за допомогою каталізаторів. Pоль каталізаторів грають білки, звані в цьому випадку ферментами.
Доведено можливість активізації біохімічних реакцій на 2 порядки шляхом додавання в біореагенти ферментних, вітамінних та ін препаратів.
Весь складний процес біохімічних реакцій в м'язових клітинах, мобілізації внутрішніх ресурсів для виконання тієї чи іншої роботи, відновлення змінених фізіологічних функцій спрямовується і координується центральною нервовою системою, яка за допомогою різних органів чуття - аналізаторів сприймає різноманітні подразники - сигнали, аналізує їх і направляє необхідні імпульси у відповідні органи і системи, які й призводять останні в дію, адекватне отриманим сигналам.
У величезній різноманітності біохімічних реакцій особлива роль належить фосфатам аденозину. Гідроліз аденозінтрі-фосфату на дифосфат і неорганічний фосфат і дифосфату - до монофосфату тягне за собою значно більше зменшення вільної енергії, ніж гідроліз монофосфату на аденозин і неорганічний фосфат; для останньої реакції це значення приблизно таке ж, як для гідролізу більшості простих органічних ефірів фосфорної кислоти .
Кінетичні рівняння реакцій для моделі анаеробного фільтра. По мірі протікання біохімічної реакції змінюються концентрації компонентів, які здатні зв'язувати іони водню.
Біоактиватор або каталізатори біохімічних реакцій присутні у всякому живому організмі в мізерно малих кількостях для нормального обміну речовин. Прискорювачі бувають органічні і неорганічні.
При кінетичному моделюванні біохімічних реакцій з метою спрощення аналізу представляється доцільним розмежувати стадії реакції за швидкостями процесів. Pотрута стадій ферментативних реакцій протікає швидко, так що в мікросекундні інтервали часу встановлюється рівновага між компонентами процесу. Лімітуючі стадії мають характеристичні часи в мілісекунди діапазоні, ЛОЕТ швид - рие оборотні стадії можна досить обгрунтовано вважати рівноважними. У рівноважному режимі,: як правило, протікає комплексоутворення активних центрів з субстратами ферментативної реакції. Бімолекулярні стадії реакції утворення комплексів характеризуються константами швидкості 1010 - 106 М - с-1 (Alberty, Hammes, 1958; Березін, Варфоломєєв, 1979),Pавновесний режим характерний також для реакцій переносу протона.