А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Альдегідоксидаза

Альдегідоксидаза бере участь в реакції окислення; альдегідів з утворенням відповідних кислот і перекису водню.

Існування окремої альдегідоксидази, що окисляє альдегіди при посередництві вільного кисню,здається мені мало ймовірним.

Між альдегідоксидазою з печінки кролика і ксантіноксіда-зою молока є дивовижне подібність.

Ксантиноксидази (альдегідоксидаза, фермент Шардінгера) - фермент, що каталізує окислення еіпоксантіна в ксантин, і ксантину всечову кислоту молекулярним киснем; відноситься до групи оксидаз. Поряд з гипоксантин і ксантин окисляє нек-рие інші пурііовие підстави, птеріни, а також багато аліфатіч.

Ксантиноксидази (альдегідоксидаза, фермент Шардннгера) - фермент, що каталізуєокислення, іпокгашпіна в ксантин, і ксантіпа в сечову кислоту молекулярним киснем; відноситься до групи оксідпх. Поряд з гипоксантин і ксантин окисляє нек-рие інші пуріпоние підстави, птеріни, а також багато аліфатіч.

Таким чином, альдегідоксидазою (ксантиноксидаза) молока є ферментом мало специфічним як і донору, так і до акцептора водню.

До них відносяться, наприклад, альдегідоксидазою, оксидази амінокислот (стр.

Принаймні три з молібденсодержащіх ферментів - ксантиноксидази,альдегідоксидазою і нітратредуктази - містять одночасно флавінових кофактор. За даними досліджень методом ЕП?[44, 74, 124], В цих ферментах має місце перенос електрона між молібденом і флавінових кофактором, що призвело до припущення про безпосередній зв'язокмолібдену з молекулою флавін. У зв'язку з цим було досліджено взаємодію молібдену з різними флавін як можлива модель ферментативного електрон-транспортного процесу.

В організмах тварин молібден входить до складу таких ферментів, якксантиноксидаза, альдегідоксидазою і суль-фатоксідаза. Потреба організмів тварин і людини в молібдені невелика. Підвищений вміст молібдену в природі шкідливо позначається на здоров'ї людей і тварин, хоча він і вважається помірно токсичним елементом.Існують природні біогеохімічні провінції, збагачені молібденом. У жуйного худоби, харчується кормами, збагаченими молібденом, в умовах нестачі міді виникають пухлини, з'являються зміни скелета. У людини при дієті з таким же співвідношенням молібденуі міді виявляються симптоми подагри.

В даний час відомо 15 молібденсодержащіх ферментів, три з яких зустрічаються у тваринному організмі. Це альдегідоксидазою, ксантиноксидаза і сульфітоксідаза. У біологічних системах молібден присутній в чотирьохстанах окислення (IV-VI), з яких з'єднання Mo (V) мають виразний ЕПР-Сигнал, легко розпізнається за його характерною надтонкої структурі, що містить шість сателітних піків.

Оскільки ці ферменти каталізують реакції окислення киснем повітря, їхназивають також оксидази. До них відносяться, наприклад, альдегідоксидазою, глюкозоксідаза Penicillium, оксидази амінокислот (стр.

Оскільки ферменти, що містять флавін, є у багатьох анаеробних і аеробних бактерій, стає зрозумілим, чому більшість аеробних організмівволодіє каталазой. В реакції (3), що каталізується багатьма оксидази (ксантиноксидази, альдегідоксидазою, NADPH-оксидазу та ін), переноситься тільки один електрон. При цьому утворюється супероксид-іон OJ, який, будучи радикалом, дуже реакційно-носпособен. Ми маємо тутсправу тільки з побічною реакцією названих ферментів; однак супероксид-радикал і продукт його реакції з Н2О2 (О2 - Н2О2 Н2 - О2 Н2О ОНгідроксіл-радикал, будучи досить реакційноздатні, викликають утворення в клітці високореактивний з'єднань.

До числа білків такоготипу (в дужках показано число атомів заліза) відносяться бактеріальний ферредоксин (6 - 8), ферредоксин рослин (2); дигідрооротатдегідрогенази (2); ксантіноксі-Даза (8); альдегідоксидазою печінки (8); восст.

У цьому одна з причин, яка утруднювала вивченнямолібденсодержащіх білків. Наявність двох атомів молібдену в молекулі білка може відображати чітко виражену схильність низькомолекулярних сполук молібдену до утворення димерних комплексів, однак воно може бути і випадковим, оскільки в жодному з вказанихбілків не виявлено взаємодії між атомами молібдену. Ферменти ссавців (альдегідоксидазою, сульфітоксідаза, ксантіндегідроге-назал і ксантиноксидаза) виділені з печінки, однак найкращим джерелом ксантиноксидази є молоко. Основним джереломнітратредуктази і нітрогенази служать бактерії.

Всі доступні до теперішнього часу експериментальні дані свідчать на користь близької схожості структури центрів, що зв'язують відновлювальні субстрати в цих двох ферментах. Ймовірно, відмінності міжними зводяться до невеликих відмінностей в лігандного оточення атома молібдену. Як і у випадку ксантиноксидази, для встановлення структури альдегідоксидази потрібно з'ясування природи цих лігандів і відносного просторового розташування компонентівелектрон-транспортного ланцюга.

У дослідженнях Тейбора[182]був переконливо обгрунтований зазначений вище механізм здійснюваних діаміноксідази реакцій (стр. Цей автор отримав фермент з нирок свині в очищеному вигляді і показав, що продуктами окисленнягістаміну є імідазолацетальдегід, аміак і перекис водню. Було встановлено, що альдегід окислюється далі в імідазолуксусную кислоту альдегідоксидазою в присутності діфосфопірідіннуклеотіда або ксантиноксидази молока і киснем. Путресцін, кадаверині, мабуть, інші діаміни перетворюються на відповідні аміноальдегіди.

Деякі властивості білків-переносників кисню (по Г. Ейхгорна. Флавопротеїнів входять до складу оксидоредуктаз - ферментів, що каталізують окислювально-відновні реакції вклітці. Типовими представниками флавопротеїнів, що містять також негемового заліза, є ксантин-оксидаза, альдегідоксидазою, СДГ, дигідрооротатдегідрогенази, ацил - КоА - дегідрогеназ і транспортує електрони флавопротеїнів.

У результаті детальногодослідження відмінностей у редуктазних реакціях при різних комбінаціях альдегідоксидази, інгібіторів і акцепторів електрона був зроблений висновок[63], Що є лінійна послідовність принаймні чотирьох переносників електронів в молекулі ферменту, причомувідновлення молекулярного кисню в цьому ланцюзі здійснюється в останню чергу. Цими чотирма переносниками, мабуть, є молібден, кофермент Q, ФАД і Fe. Подальші відомості про природу електрон-транспортного ланцюга були отримані з дослідів, виконаних методом ЕПР. Альдегідоксидазою відрізняється від ксантиноксидази в тому відношенні, що спочивають фермент дає слабкий сигнал ЕПРMo (V) з - фактором, рівним 197 який відповідає приклад але 3% всього вмісту молібдену в ферменті. При інкубації ферменту з надлишком субстрату інтенсивність сигналу зростає, але тільки до рівня, відповідного 15 - 20% повного змісту молібдену.

Окис вуглецю інгібує процес відновлення п-нітробен-зойной кислоти, але не впливає на утворення відповідних діаніонних радикалів, що вказує на відсутність участі цито-хромуР-450 В цьому радикальному процесі. Мейсон і Хольтцман[232]вважають, що цитохромР-450 Вступає в реакцію на більш пізній стадії і передає електрони проміжним з'єднанням, утвореним після аніонних радикалів. Такими сполуками можуть бути гідроксиламін. У цьому відношенні нітроредуктази аналогічна ксантіоксідазе, альдегідоксидазою і НАДФН-цитохром с редуктази, які відновлюють субстрати через вільні радикали до гідроксиламін.

Рибофлавін входить до складу флавінових кофер-ментів, зокрема ФМН і ФАД, що є в свою чергу просто-тичні групами ферментів ряду інших складних білків - флавопротеїнів. Деякі флавопротеїни на додаток до ФМН або ФАД містять ще міцно пов'язані неорганічні іони, зокрема залізо або молібден, наділені здатністю каталізувати транспорт електронів. Разлічают 2 типу хімічних реакцій, що каталізуються цими ферментами. До першого відносяться реакції, в яких фермент здійснює пряме окислення з участю кисню, тобто дегідрування (відщеплення електронів і протонів) вихідного субстрату або проміжного метаболіту. До ферментам цієї групи відносяться оксидази L - і D-амінокислот, гліциноксидазою, альдегідоксидазою, ксантиноксидаза та ін Друга група реакцій, каталізуються флавопротеїнів, характеризується перенесенням електронів і протонів не від вихідного субстрату, а від відновлених піридинових коферментів. Ферменти цієї групи відіграють головну роль у біологічному окисленні. ФМН і ФАД міцно зв'язуються з білковим компонентом, іноді навіть ковалентно, як, наприклад, в молекулі сукцинатдегідрогенази.