А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Активаційний бар'єр - реакція

Виміряний малий активаційний бар'єр реакції 1) (е015 квітня - 1504 ккал) теоретично цілком імовірний.

Величина активаційного бар'єру реакції визначається двома факторами-ентальпією активації та ентропією активації.Здійсненню реакції сприяє низький бар'єр ентальпії і велика позитивна (або принаймні не негативна) ентропія активації. Якщо активоване комплекс характеризується набагато більшою впорядкованістю в порівнянні з реагентами, ентропіяактивації має велике негативне значення і реакція сповільнюється.

Фермент знижує активаційний бар'єр реакції. Переносник знижує бар'єр для переносу лужного іона всередині ліпідної мембрани. Активність ферменту характеризується концентрацією напівнасиченняі числом оборотів. Для переносників концентрація напівнасичення відповідає концентрації іонів у водній фазі, при якій половина молекул переносника, пов'язаних в мембрані, утворила комплекси. Таким чином, в умовах досвіду концентрація пов'язаного мембраноювалиномицина ще далека від насичення.

Велика частина активаційного бар'єру реакції гомогенного окислення двоокису сірки обумовлена ??витратою енергії на розрив молекули кисню.

Напруги також здатні послабити хімічні зв'язки і знизити активаційнийбар'єр реакції окислення.

У газовій фазі основним джерелом енергії, необхідної для подолання активаційного бар'єру реакції, є кінетична енергія реагуючих молекул.

На думку Тома, послідовне заповнення сайтів призводить до пониженняактиваційного бар'єру реакції, тим самим збільшуючи швидкість розщеплення реакційних зв'язків субстрату. Відповідно зі збільшенням ступеня полімеризації олігосахарідних субстратів зростає число заповнених сайтів в фермент-субстратного комплексу, що маєпризводити до збільшення гідролітичного коефіцієнта в порівнянні з гідролізом малих олігосахаридів, які займають лише кілька сайтів в активному центрі ферменту. Ці результати, отримані Тома, представляються серйозним критичним зауваженням на адресу основногоположення концепції Хіромі.

Використовувані в промисловості мономери НЕ полімеризуються мимовільно у відсутність ініціатора, який знижує активаційний бар'єр реакції; якби вони полімеризованого мимовільно, то їх зберігання і транспортування були бнеможливі і, крім того, реакція була б некерована.

У рівноважної кінетиці не ставиться питання, які ступені свободи реагентів ефективні в подоланні активаційного бар'єру реакції, і множник ехр (- E /RT) в рівнянні Арреніуса інтерпретується яквідносна частка молекул, що володіють повною енергією (незалежно від розподілу по окремих видах), достатньою для подолання бар'єру. Однак припущення про рівноважному протіканні реакції у багатьох випадках не завжди виконується, і тоді треба користуватисянерівноважної функцією розподілу і в явному вигляді враховувати внесок окремих ступенів свободи в процес подолання активаційного бар'єру.

У рівноважної кінетиці не ставиться питання, які ступені свободи реагентів ефективні в подоланні активаційногобар'єру реакції, і множник ехр (- E /RT) в рівнянні Арреніуса інтерпретується як відносна частка молекул, що володіють повною енергією (незалежно від розподілу по окремих видах), достатньою для подолання бар'єру. Однак припущення про рівноважномупротіканні реакції у багатьох випадках не завжди виконується, і тоді треба користуватися нерівноважної функцією розподілу і в явному вигляді враховувати внесок окремих ступенів сободи в процес подолання активаційного бар'єру.

Каталітичний процес починається зтого, що фермент і субстрат набувають внаслідок флуктуації енергію, достатню для подолання активаційного бар'єру реакції. У результаті реакції виділяється певна кількість енергії. Частина її йде на плавлення в ділянках, прилеглих до ферменту, частинарозсіюється у вигляді тепла. Таким чином, відбуваються своєрідні ритмічні конформації частини білкової молекули. Завдяки цьому на контактні групи ферменту повертається частина енергії, що виділяється в результаті хімічної реакції. Ця гіпотеза ще не перевіренадосвідом і час покаже, наскільки вона відповідає дійсності. Для нас, однак, такий підхід цікавий тим, що він підкреслює роль конформаційних змін в підкладці при роботі ферменту.

Індуковане відповідність забезпечує контроль іспецифічність ферментативної реакції, проте воно не включає безпосереднього використання зв'язують сил для зменшення активаційного бар'єру реакції. Равновесія і відповідні вільні енергії цього механізму представлені схемою (3), в якій Е -неактивна форма вільного ферменту ES - модифікований активний фермент, пов'язаний з субстратом. Спостережувана енергія зв'язування субстрату (з утворенням ES) повинна зменшитися на еквівалентну величину.

У літературі обговорюється ефект мікрохвильовоговпливу з точки зору можливості швидкого збільшення середньої кінетичної енергії молекул, що дозволяє знизити активаційний бар'єр реакції.

Значення констант швидкостей кожної з елементарних стадій зберігають сталість тільки для однієї температури іпотенціалу, так як зміна цих параметрів, впливаючи на величину активаційного бар'єру реакції, змінює і константу. При температурах вище 5 С вихід по струму і швидкість синтезу НС1О4 різко падають через пониження на 6 порядків поверхневої концентрації хшосорбірованногохлору і відповідно хлор-кисневих частинок. При зниженні температури нижче - 30 С відбувається витіснення активного оксиду хемосорбірованнимі перхлорат-радикалами.

Перетворення основного стану фермент-субстратного комплексу в перехідний веде до збільшенняміцності зв'язування ферменту з субстратом (точніше, змінених або активованих ферменту і субстрату) і до зменшення активаційного бар'єру реакції. При цьому у згоді з основними положеннями теорії перехідного стану зменшення вільної енергії активаціївідповідної стадії ферментативної реакції визначається різницею вільних енергій реального і гіпотетичного фермент-субстратного комплексу. Отже, якщо напруги або деформації, існуючі в фермент-субстратного комплексу, знімаються в перехідномустані реакції, то вони вигідні для ферменту на стадії каталітичного перетворення комплексу. Чим більше виражені такі напруги в фермент-субстратного комплексу, тим вище каталітична константа ферментативної реакції.

Утворені при первиннійреакції радикали взаємодіють далі з вихідною речовиною. Дійсно, активаційний бар'єр реакцій зародження (1) і (2) порівняємо, а іноді і менше, ніж активаційний бар'єр реакцій продовження ланцюга.

Загалом, іони металів будуть каталізувати реакції,прискорювані кислотами, якщо при цьому утворюються проміжні хелатні сполуки. За рахунок поляризації знижується активаційний бар'єр реакції. Іноді буває, однак, що хороші комплексообразователи з великим е2 /г каталітично мало активні. А]3 і Be24 не впливають нашвидкість бромування аце-тоуксусного ефіру, активними ж каталізаторами для цього процесу є іони - більш сильні комплексообразователи: Со2 1 Си2 1 № а й ін Для пояснення відхилень від прямого зв'язку каталітіч. Пірсон) висунуто уявлення про той вплив, до-роїнадають зміни координації лігандів (аддендов) навколо комплексного іона перехідного елемента на його реакційну здатність. Згідно з цими поглядами, для каталітіч. У полі лігандів, к-римі можуть бути в окремому випадку і молекули речовин, що перетерплюють каталітіч.

Обмеження, так чи інакше пов'язані з симетрією, являють собою дуже важливий фактор, який завжди треба брати до уваги при обговоренні можливого шляху реакції. Заборони по симетрії обумовлюють активаційний бар'єр реакції. Якщо орбітальнасиметрія зберігається, то електронам сближающихся атомів необхідно зайняти більш високу орбіталь (орбіталь з більшою енергією) для утворення зв'язку, так як нижчі вже заповнені; енергія орбіталі швидко збільшується при зближенні атомів, розділених вузловийповерхнею. Якщо молекулярна орбіталь двох атомів має вузол в області між двома ядрами, то в силу збереження симетрії цей вузол теж виявить тенденцію до збереження.

Енергія активації взаємодії оксидів визначається не тільки енергією освітиперехідного активаційного комплексу, яка залежить від енергії зв'язку, але і енергією, необхідною для здійснення переносу вихідних компонентів через цей комплекс в реакційну зону. У тих випадках, коли активаційний бар'єр реакції дуже великий, утворюютьсяпроміжні продукти, у яких енергія активації утворення менше, ніж у кінцевих рівноважних продуктів.

З точки зору хіміка важливо, що в активованому комплексі хвильові функції - орбіталі - основного і збудженого станів повинні мати однаковусиметрію. Зазвичай розглядають лише перше збуджений стан і тому можна вважати, що активаційний бар'єр реакції буде невеликим, якщо перше збуджений стан близьке за енергії до основного і має ту ж симетрію.

Тепловий ефект цієї реакціїневідомий, оскільки невідома теплота освіти циклопентадієну. Наближена оцінка дає для теплового ефекту значення - 28 ккал /моль, отже, активаційний бар'єр реакції 30 серпня ккал /моль. Для реакції дегідрування циклопентану до ціклопентена тепловоїефект мінус 264 ккал /моль.

Залежність приросту товщини шару за один цикл молекулярного нашарування від часу взаємодії реагенту з поверхнею. Оціночні розрахунки показують, що вже приРж Ю-6 Па т 1 с. Однак при розгляді хімічних поверхневихреакцій потрібно враховувати і енергетичні характеристики процесу, а саме активаційний бар'єр реакції за рахунок утворення проміжних комплексів.

Найбільша енергетична ефективність плазмохімічного процесу може бути досягнута лише в тому випадку,коли цей процес вдається організувати в умовах нерівноважних плазмохімічних СВЧ - і ВЧ-раз-рядів. Проведення хімічного процесу в умовах нерівноважної плазми дозволяє значно знизити кінетичну температуру реагентів, а подолання активаційногобар'єру реакції досягнуто за рахунок коливальної енергії, одержуваної молекулами в зоні розряду. Іншими словами, в умовах ВЧ-розряду спостерігається селективний внесок енергії в даний канал реакції, причому для проведення ендотермічних реакцій (дисоціація парів води,CU2 газифікація твердого пального та ін) найкращими є умови, коли процес стимулюється коливальним збудженням реагентів в розряді.

Реакціонная здатність молекулярного водню істотно залежить від температури. Енергія зв'язку в молекулі Н2 (436 кДж/Моль) досить велика, і при стандартних умовах активаційні бар'єри реакцій за участю молекулярного водню не долаються (див. розд. Це дозволяє при кімнатній температурі (і в темряві) існувати сумішам водню, наприклад, з киснем або хлором. Алевже при 200 - 400 С водень проявляє високу хімічну активність.

Утворені при первинній реакції радикали взаємодіють далі з вихідною речовиною. Дійсно, активаційний бар'єр реакцій зародження (1) і (2) порівняємо, а іноді і менше, ніж активаційнийбар'єр реакцій продовження ланцюга.

Кінетика окиснення поліізопрену в процесі механічної пластикации і нагрівання при 25 С (1 2 і 130 С (3 4. Напруження в полімерах, діючи проти валентних сил в молекулярних ланцюгах, можуть викликати різні хімічні реакції іструктурні перетворення. У тих випадках, коли напруження досягають критичного значення, відповідного енергії хімічного зв'язку, відбувається механічний розрив молекулярної ланцюга. Менші напруги здатні послабити хімічні зв'язки і знизити активаційнийбар'єр реакції їх термічної дисоціації.

Найбільша складність в даний час існує в обчисленні величини Ег. По суті це енергія, яка запасається в коливальних ступенях свободи г-го компонента при його утворенні в r - й хімічної реакції. Врозглянутому випадку (модовая модель) настільки детальна інформація не потрібна. Будемо вважати, що при утворенні молекули в коливальні ступені свободи виділяється енергія, рівна коливальної енергії, що йде на подолання активаційного бар'єру реакції,протікає в напрямку знищення молекули.

Грін підкреслює чотири основні принципи біоенергетики: 1) конверсія теплової енергії в електромех-нохіміческую, здійснювана білком, 2) здатність енергі-зованого ферменту поляризувати чутливі зв'язкув молекулі субстрату, що виконує цикл поляризації та деполяризації, 3) спряження переносу груп, 4) енергетичне сполучення допомогою комплементарних, векторних потоків зарядів в центрах екзергоніческіх і ендергонічеськие реакцій. Фермент вважається пружною тривимірної середовищем, що здійснює коливання як цілісна система. Молекули білка періодично переходять з розтягнутого стану в стислий і назад з частотами порядку 103 - 106 з -, відповідальними частотам ферментативних реакцій. В ході цих коливань відбувається перехід однієї форми енергії в іншу, виникає конформація, відповідна виконанню специфічної роботи, і знижується активаційний бар'єр реакції перетворення субстрату в продукт. Фермент є машина, що перетворює теплову енергію в електромеханохіміческую у фазі енергізаціі і виконує зворотне перетворення в фазі дезенергізаціі. Грін покладає надії на дослідження повільних коливань ферментів методом комбінаційного розсіювання з використанням лазерної техніки.

Енергія розриву зв'язку С - Н в альдегіди точно не відома. У таблицях Шварца[40]вона приймається рівною 85 ккал. Правда, Шварц вважає це значення наближеним. Енергія приєднання атома Н до СН3 дорівнює 101 ккал. Активаційний бар'єр ЄВ реакції розпаду СН3СО - СН3 - СО, таким чином, дорівнює есе -[]18 - 117 ккал.

Цим функції білка як ферменту або апофермента швидше за все не вичерпуються. Взаємодія з субстратом нерідко супроводжується зміною конформації білкової молекули, і відповідно до теорії, висунутої Кошландом, спрямовані конформаційні зміни білка є важливим фактором ферментативного перетворення. В окремих випадках такі зміни зареєстровані за допомогою рентгеноструктурного аналізу. Наприклад, карбокснпептідаза А була піддана рентгеноструктурного аналізу як у відсутність субстрату, так і в комплексі з глиця - Ь - тирозином. Порожнину, в якій знаходиться активний центр, істотно звужується при зв'язуванні цього субстрату, тобто спостерігається виразний конформаційний перехід. Крім того, широко дискутується і має в окремих випадках переконливі підтвердження гіпотеза, згідно з якою фермент фіксує субстрат в конформації, істотно більш близькою по своїй геометрії до активованого комплексу реакції, ніж конформація субстрату, переважна у незв'язаних молекул. Це, природно, повинно призводити до зниження активаційного бар'єру реакції і сприяти істотному прискоренню перетворення.