А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Ефективний каталіз

Ефективний каталіз може реалізуватися в ході такої послідовності перетворень: спочатку відбувається нуклео-профільними поєднання з групою субстрату, що містить другий нуклеофил, потім йде внутримолекулярная (каталітична) реакція субстрату з вільним нуклеофілом і, нарешті, відбувається розпад комплексу з утворенням продуктів і регенерацією нуклеофіла.

Прикладом високоселективного і найбільш ефективного каталізу може служити ферментативний каталіз. Ферменти каталізують майже всі фізіологічно важливі реакції, які в присутності ферментів швидко йдуть в м'яких умовах при невисокій температурі. Багато ферменти виділені з природних сполук в індивідуальному стані, всі вони представляють складні полімерні сполуки - білки і комплекси білків з низькомолекулярними сполуками. Полімерні молекули ферментів мають розміри колоїдних частинок, тому їх іноді відносять до мікрогетерогенних катализаторам, займає проміжне положення між гомогенними і гетерогенними каталізаторами.

Порівняння констант швидкостей другого і третього порядку деяких реакцій, що каталізують нмндазолом. | Константи швидкості гндразннолнза заміщених. | Порівняння відносин TAS (ккал /моль до кінетичного порядку реакцій заміщення складних ефірів фенолу. Що ж заважає протіканню ефективного каталізу при введенні в систему додаткового каталізатора. Константи швидкості і константи дисоціації для реакцій. За відсутності дна субтрат розташовується дуже глибоко і ефективного каталізу не спостерігається, звая кислота, яка зв'язується з а-циклодекстрином, закриваючи вхід в порожнину, - чудовий конкурентний інгібітор комплексоутворення.

Можливі види нуклео-фнльно-електрофільного каталізу. З роботи. Swain С. G., J. Am. Chem. Soc., 724583 (1950. 1950 by the American Chemical Society. Якщо реакцію прискорюють два речовини, наприклад нуклеофіли-ний і електрофільні каталізатори, то ефективний каталіз може спостерігатися в тому випадку, коли відбувається зв'язування двох з'єднань, наприклад нуклеофильного каталізатора з субстратом або елек-трофільного каталізатора з субстратом (гл. Але електрофільні і нуклеофільний каталізатори можна з'єднати в одне ціле, створивши тим самим біфункціональний каталізатор.

мицеллярная каталіз Циглера з двома типами катіонів в кожній міцелі може відкрити шлях для ефективного каталізу самих різноманітних реакцій. Він може протікати двояко: один з катіонів можна ввести в такій формі, щоб він відновлював або окислюється інший катіон з утворенням нестійкого, але каталіпг - но активного валентного стану (як в каталізаторі Циглера), або кожен катіон легко утворює проміжне з'єднання з одним ІЕ реагентів в бімолекулярний реакції.

Цікаво, що в ацетонітрилі при 25 С присутність Zn (II) дуже важливо для ефективного каталізу цієї реакції.

Схема адсорбції мо - D. У тих випадках, коли концентрації активних центрів, що беруть участь в лімітуючої стадії, збільшуються, повинен мати місце ефективний каталіз.

Роль поверхні у нікелевих на вугіллі і у відновлених або прокотирувати окіснометалліческіх каталізаторів безсумнівно визначається досить специфічними, необхідними для ефективного каталізу вимогами. Фрідлендер[25, 43, 52]запропонував механізм реакції полімеризації на твердій поверхні, який може бути однаково застосований як до окіснометалліческім катализаторам, так і до каталітичних систем металлалкіл - галоідометалл.

Роль поверхні у нікелевих на вугіллі і у відновлених або промотованих окіснометалліческіх каталізаторів безсумнівно визначається досить специфічними, необхідними для ефективного каталізу вимогами. Фрідлендер[25, 43, 52]запропонував механізм реакції полімеризації на твердій поверхні, який може бути однаково застосований як до окіснометаллічесшш катализаторам, так і до каталітичних систем металлалкіл - галоідометалл.

У тих випадках, коли концентрації активних центрів, що беруть участь в лімітуючої стадії, при цьому збільшуються, повинен мати місце ефективний каталіз.

За теорією індукованої відповідності, висунутої Кошланд[9, 10], Каталітичні групи активного центру вільного ферменту не перебувають в тому положенні, в якому вони здійснюють ефективний каталіз.

Це, ймовірно, лише збіг, що в разі металів платинової і палладиевой тріад як геометричні, так і електронні фактори найбільш сприятливі для ефективного каталізу. Хоча платина і паладій найбільш часто вживаються при гідруванні і дегидрировании, необхідно відзначити, що родій, мабуть, володіє кращими характеристиками[281]і може бути успішно використаний в тих випадках, коли інші метали вже не діють.

Цей особливий вид активності сечовини та аміаку, які неефективні при розкладанні і синтезі сечовини (ki і ki), пояснюється тим, що дія амінів на ізоцианати схильне, як ми це бачили, особливо ефективному каталізу з боку спиртів, причому дія спиртів на ізоцианати особливо чутливо каталізу амінами.

Показано, що при використанні водної мембранної системи, що розділяє дві органічні фази, не можна здійснити транспортування з однієї органічної фази в іншу за допомогою водонерозчинних четвертинних онієвих солей, таких, як гексадецілтрібутілфосфонійбромід, хоча він є ефективним міжфазним каталізатором. Це, мабуть, пов'язано з тим, що для ефективного каталізу немає необхідності в глибокому проникненні четвертичной Онієву солі в водну фазу.

Найкращі приклади загального кислотно-основного гідролізу знайдені при вивченні внутримолекулярного каталізу. Незвичайним ознакою цих процесів разом з необхідністю кращою конфігурації взаємодіючих груп є те, що найбільш ефективний каталіз обумовлений наявністю сусідніх угруповань (таких як карбоксильні і іони імідазолу), які виступають в якості донора протона, і в якості нуклео-ф мулу. Необхідність протона пов'язана як з низькою реакційно-здатністю амідного карбонила до нуклеофільної атаці, так. Таким чином, тут мова йде про внутрішньо-молекулярні загальному кислотному каталізі на противагу внутрішньо молекулярних нуклеофільного каталізу, який зазвичай спостерігається при гідролізі складних ефірів. Одним з найбільш яскравих прикладів є той факт, що полуамід фталевої кислоти гідролізується в 106 - 106 разів швидше, ніж бензамід. Залежність швидкості реакції від рН однозначно вказує на участь неіонізованного залишку карбонової кислоти. У цьому випадку, іспольуя похідне полуаміда діізопропілмалеіновой і аспарагінової кислот, були отримані криві залежності швидкості від рН і швидкості реакції, аналогічні пепсину.

Є дані про те, що іміди-зольна кільце гістідііового залишку деяких гідролітичних ферментів відповідально за їх протеолітичну активність. У зв'язку з цим було знайдено[8 91, что И. Эффективный катализ осуществляется лишь непротонированными молекулами И.
Имеются данные о том, что имида-зольное кольцо гистидииового остатка некоторых гидролитических ферментов ответственно за их протеолитическую активность. В связи с этим было найдено[8 91, что И. Эффективный катализ осуществляется лишь непротонированными молекулами И.
Предложена теория каталитической активности комплексов переходных металлов. Каталитическая активность определяется энергиями возбужденных состояний катализатора, которые имеют определенный спин и пространственную симметрию. Показано, что для эффективного катализа запрещенной по симметрии реакции изомеризация необходимо: I) наличие яизколэжащего возбужденного состояния катализатора со спином, отличающимся на единицу от спина основного состояния; 2) наличие достаточного числа состояний окисленной и восстановленной форм катализатора. Объяснено экспериментально наблюдаемое различие каталитической активности порфиринатов w, Ft, Мл в реакции изомеризации квадрициклана в норборнадиен.
Катализ имидазолом обязан сочетанию свойств хорошего нуклеофила и лабильного промежуточного продукта. Таким образом, вновь выполняются условия эффективного катализа нуклеофилом - высокая активность катализатора и лабильность промежуточного продукта.
Разработаны научно обоснованные методы синтеза оптически активных спиртов и эфиров с использованием созданных биокатализаторов. Определены оптимальные параметры выращивания биомассы, найдены условия, в которых биокатализаторы проявляют наивысшую активность. Впервые предложен метод использования внутриклеточных ферментов для осуществления эффективного катализа реакций парциального ацилирования спиртов в неводных средах путем обезвоживания клеток ацетоном. Доказана повышенная стабильность и возможность многократного использования разработанных биокатализаторов.
В этом механизме движущей силой такого конформационного изменения является энергия связывания молекулы активатора. Необходимо, чтобы активатор связывался только с комплексом ES по принудительному, упорядоченному механизму. В данном случае не наблюдается противоречия с принципом микроскопической обратимости, однако эффективный катализ реакции в обратном направлении по механизму осцилляции требовал бы другого активатора, который должен индуцировать другое конформационное изменение.
Возможно, каталитическая активность фермента отражает тонкий баланс между этими двумя экстремальными случаями. Свободный промежуточный ион карбония должен был бы иметь слишком высокую энергию, и это ограничивало бы протекание катализируемой реакции с необходимой скоростью, в то время как образование полной ковалентной связи с карбоксильной группой приводило бы к образованию промежуточного соединения, слишком стабильного, чтобы претерпевать быстрый завершающий гидролиз. Регулируя с высокой точностью расстояние и ориентацию между этой карбоксилатной группой и связанным субстратом, фермент реализует сразу две цели - ставит в тупик любого ученого, который хотел бы разложить механизмы всех реакций по четким категориям и достигает строгого баланса между активацией и стабилизацией, который необходим для эффективного катализа.
Сведения о величинах теплот адсорбции реагирующих веществ, продуктов реакции и промежуточных продуктов гетерогенной каталитической реакции позволяют выяснить природу активности катализатора. Если для данных веществ значения теплот адсорбции Q ( - АН) очень велики, то ясно, что каталитическое превращение будет полностью подавлено, потому что эти вещества слишком прочно удерживаются поверхностью. С другой стороны, если Q очень мало, то рассматриваемые вещества, возможно, не будут адсорбироваться на поверхности катализатора на время, достаточное чтобы облегчить каталитическую реакцию ( см. разд. Очевидно, необходимым условием эффективного катализа является такое положение, когда теплота адсорбции не слишком велика, чтобы затруднять десорбцию, и не слишком мала, чтобы препятствовать молекулярным перестройкам в адсорбированной фазе. Следовательно, очень важно знать величину теплоты адсорбции.
Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и S-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином ( см разд. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене - одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина.
Все данные, обсуждавшиеся в этом и предыдущем разделах, с очевидностью показывают, что процессы связывания и катализа взаимозависимы сложным образом. Например, утверждение, что-наилучшими субстратами являются наиболее прочно связывающиеся соединения, неверно. Трисахарид очень хорошо связывается лизоцимом, производные /- аминокислот - химотрипсином, однако оба они субстратами не являются; первый из них связывается не в том месте, а вторые - не в той ориентации. Более того, индуцируемое при связывании напряжение в молекуле субстрата может повышать скорость каталитической реакции, понижая в то же время эффективность связывания. Последнее может иметь место из-за невыгодных взаимодействий между ферментом и субстратом в основном состоянии, снимающихся, как в случае лизоцима, в переходном состоянии. Другой причиной этого явления может быть действительное хорошее положительное связывание переходного состояния. Только последняя ситуация непременно приводит к более эффективному катализу[140], Хоча при правильних умовах обидві приводять до однакового результату.