А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Естераза

Естерази можуть іноді надавати і шкідливу дію.

Естерази (ліпаза), що розщеплюють жири, зустрічаються в багатьох цвілевих грибках і у бактерій.

Естерази, що розщеплюють ефіри фосфорної і сірчаної кислот, звуться фосфатаз і сульфатаз; ліпазами називають естерази, що розщеплюють нейтральні ефіри.

Естераза, так само як і пероксидаза, нечутлива до підвищення температури.

Естерази широко поширені в природі. 
Естерази - каталізують гідроліз складних ефірів на спирт і кислоту. До них відносяться: ліпаза (від грец. Відомі естерази, які також гидролизуют ацетилхолін, але значно повільніше, ніж інші ефіри холіну і тому називаються псевдохолінестеразой або просто холіноестеразу. Обидві ці групи холінестераз відрізняються також різною чутливістю до па-ралізаторам. дія естераз, ймовірно, стало в якійсь мірі ясним, як і дію будь-якого ферменту, завдяки роботі Уїлсона, Нахмансон і ін. Хоча думки можуть відрізнятися з приводу точної природи реакційного шляху, уявлення про циклічний активованому комплексі при обліку мезомерного зсуву електронів від донорной до акцепторной групам білка, є тепер поширеним. Цілком ймовірно, що такі циклічні активовані комплекси зустрічаються і в інших ферментативних реакціях. Якщо ми постулируем існування в білку проводить електронного шляху між донорними і акцепторними групами, як це зробив, наприклад, Гайз-ман[65], То тоді можна буде очікувати високого ступеня резонансної стабілізації активованого комплексу і низької енергії активації.

Мабуть, естераза спочатку утворює з з'єднанням фосфору комплекс, який далі розпадається на продукт фос-форілірованія естерази і відповідне гідроксісоедіне-ня. Фосфорильована естераза може поступово гідроля-тися (схема 3), при цьому ферментативна активність відновлюється. Однак для деяких сполук швидкість дефосфорилирования настільки мала, що практично повного відновлення активності ферменту не досягається. Наприклад, дефосфорілірованіе холінестерази, ингибированной ті-траетілпірофосфатом, в воді протікає настільки повільно, що за 28 днів відновлюється тільки 50% вихідної активності.

Відновлення активності помилкової холінестерази спинного мозку курчат in vivo після отруєння ДФФ і зарином. В загальному діметілфосфорілірованние естерази відновлюються швидше, ніж діетілфосфорілірованние, хоча у всіх випадках максимум гноблення досягається через 5 год. Як показано на рис. 31 пригнічення холінестерази різних тканин, щурів після отруєння симетричним діетил-бис - (Діметіламід) - пирофосфатом протікає досить по-різному. З представлених на малюнку даних можна зробити висновок, що ця речовина не потребує активації і дає відносно необоротне пригнічення холінестерази всіх тканин.

Різна чутливість естераз до одного і того ж з'єднанню розглядається як конкурентна боротьба за небезпечні для естераз псевдосубстрати, якими є фосфорорганічні сполуки. Беручи, що фос-форорганіческіе речовини однаково впливають на естерази, можна очікувати підвищену токсичність суміші, що містить компоненти з різною естеразной активністю в порівнянні з токсичною дією суміші на підставі правила адитивності.

ефект деяких генів, введених в бакуловірусів для підвищення їх инсектицидного. Інгібування активності естерази призводить до накопичення in vivo активного ювенільного гормону, личинки довше залишаються на стадії активного харчування і в результаті досягають гігантських розмірів. Розумно було припустити, що при штучному підвищенні рівня екстерази ювенільного гормону відбудеться зниження рівня ендогенного активного ювенільного гормону і передчасне припинення харчування. До того ж було відомо, що при зменшенні часу активного харчування личинок врожаю наноситься менший збиток.

Каталізують реакцію естерази і розчинні у воді підстави.

Для визначення естерази в крові надходять у такий спосіб.

Серії в естеразами (холінестерази) і протеолітіче-ських ферментах (хімотрипсин) знаходиться в оточенні, з одного боку, гліцину та глутамінової кислоти або аспарагина, а з іншого - аланіну або гліцину. Природно припустити, що це сусідство і підвищує його специфічну активність, доводячи її до рівня ферментної. Але спроби створити модель ферменту з коротких пептидних ланцюжків, що містять послідовність Гли-асп-сер - гли, привели до негативних результатів: такі фрагменти не виявлено каталітичної активності. Отже, не найближчі сусіди або у всякому разі не тільки вони відповідальні за високий рівень активності гідроксилу серина.

Гідролази підрозділяються на естерази, карбогідрази і амидаз.

До них відносяться естерази. Естерази проводять гідроліз ефірів і жирів; карбогідрази розщеплюють вуглеводи; протеази, або протеолітпче-ські ферменти, розщеплюють білкові речовини. Протеази широко поширені в природі, і до них відноситься велика кількість ферментів, неоднакових за властивостями. Гідроліз білкових речовин протікає східчасто з утворенням проміжних продуктів-аль-бумоз, пептонов, поліпептидів і, нарешті, х-амінокислот. Наступним ферментом є що виділяється підшлунковою залозою трипсин, активно гидролизующий в лужному середовищі (рН - - 8 -: 9) і активується коферментом ентсрокінізоі. Ця триптичних група протеїназ розщеплює білки головним чином до поліпептидів. Нарешті, в кишковому соку є третя група ферментів, звана тимчасовому, яка завершує остаточний гідроліз поліпептйдов до а-амінокислот. Дослідження з ізотопним азотом[82]показали, що в клітинах тваринних організмів білки постійно розпадаються і знову синтезуються з а-амінокислот, причому і розпад і синтез здійснюються за участю одних і тих же ферментів.

Гідролази підрозділяються на естерази, що каталізують розщеплення жирів і інших складних ефірів, глюкозидази, що каталізують розщеплення глюкозид-них зв'язків у вуглеводах; пептідази, що каталізують розщеплення пептидних зв'язків в білках і в продуктах їх розпаду.

Олдрідж[4]досліджував естерази сироватки, що розщеплюють n - нітрофенілацетат, і-нітрофенілпропіонат і п-нітрофенілбуті-рат; гідроліз цих трьох субстратів протікав під дією різних ферментів.

Залежність активності ферментів сахарази і трипсину від рН. Про активному центрі естераз ми знаємо ще досить мало. Є багато підстав думати, що поряд з серином в нього входить гистидин. Криві активності ферментів як функції рН мають характерну колоколообраеную форму.

Регулювання освіти і активності целюлази. Багато гриби містять естерази, обмилюють нерозчинний октаацетат целлобіози з повільним виділенням целлобіози. Цей процес аналогічний повільному утворення целлобіози в процесі росту мікроорганізмів на целюлозі.

В першу чергу естераза, мабуть, утворює з органічною сполукою фосфору комплекс, який далі розпадається, даючи продукт фосфорилювання естерази і відповідне оксисоединение. Фосфорильована естераза може поступово гидролизоваться водою, при цьому естеразной активність відновлюється. Для деяких речовин швидкість дефосфорилирования настільки мала, що не має практичного значення.

В першу чергу естераза з органічною сполукою фосфору утворює, мабуть, комплекс, який далі розпадається, даючи продукт фосфорилювання естерази і відповідно оксисоединение. Фосфорильована естераза може поступово гидролизоваться водою, при цьому естеразной активність відновлюється. Для деяких речовин швидкість дефосфорілірова-ня настільки мала, що не має практичного значення. 
В першу чергу естераза з органічною сполукою фосфору утворює, мабуть, комплекс, який далі розпадається, даючи продукт фосфорилювання естерази і відповідне оксисоединение. Фосфорильована естераза може поступово гидролизоваться водою, при цьому естеразной активність відновлюється. Для деяких речовин швидкість дефосфорілірова-ня настільки мала, що не має практичного значення.

Відповідно до цієї схеми естерази реалізують біфункціональний кислотно-основний каталіз.

Специфічність отриманого препарату естерази по відношенню до субстрату була відзначена вище. Слід лише підкреслити, що цей фермент (як і більшість естераз) не має специфічності по відношенню до стероїдів в цілому, оскільки він однаково добре гідролізує також ацетати фенолів, наприклад, і-нітрофенілацетат.

Такі, наприклад, естерази, що діють на ефіри органічних кислот. Вони важливі в різноманітних процесах, особливо в зв'язку з освітою речовин, які надають харчовим продуктам особливі смак і аромат.

Швидкості реакцій, що каталізують металлоферментов, і швидкості реакцій в модельній системі. Карбоксипептидаза, діюча як естераза (пунктир); б) карбоангидраза; в ідеалізована модельна система.

Оскільки, ліпази і естерази мікроорганізмів в залежності від створених умов здатні каталізувати протилежні реакції гідролізу і ацилирования, ймовірно, що штами, що проявили високу гидролаз-ву активність, можуть також проявляти і високу ацилуючий активність. У зв'язку з цим на другому етапі в результаті експрес-тестування виділених з ґрунтових зразків і взятих з музею мікроорганізмів було виявлено 86 штамів, здатних знижувати рН середовища в результаті гідролізу етилацетату, бутилацетата і вінілацетату.

Комплекс Міхаеліса і ацетилювання холінестерази. Механізм дії активного центру естераз складається з двох послідовних стадій. Освіта комплексу Міхаеліса починається з виникнення електростатичного зв'язку між аніонним ділянкою, і катионной угрупованням субстрату. Слід зазначити, що, крім іонного взаємодії, на цій стадії, мабуть, значну роль відіграють ван-дер-ваальсові взаємодії і стерическом фактор. Так, наприклад, як показали Адамі і Уіттакер[398], Ацетилхолін і його структурний аналог 3 3- діметілбутірацетат однаково добре гідроля-зуется холінестеразою, хоча друга речовина зовсім не є катіоном.

Тонкошарових-хроматографическое визначення пестицидів пригніченням ферментів. Як ферментів використовували естеразу печінки бика, субстратом служив р-нафтил-ацетат.

Вплив рН на гідролітичну активність холінестерази. Холінестерази, як і всі естеразами тваринного походження, відомим дотепер, не містять будь-якої специфічної простетичної групи.

В основі відомого поділу на естерази і ліпази лежить положення про те, що естерази атакують переважно короткі, а ліпази - довгі ланцюги.

Велику роль в природі відіграють естерази і ліпази, функції яких полягають у гідролізі складних ефірів і, зокрема (ліпази) жирів. Властивості липаз, зокрема розчинність в воді, сильно залежать від того джерела, з якого отримано фермент.

Фосфатази, ферменти з групи естераз; викликають гідроліз складних ефірів фосфорної кислоти. Містяться в ростить, і тварин організмах.

У цьому способі можна використовувати естеразу еритроцитів (АХЕ), яка зручніша для визначення деяких фосфорорганічних інгібіторів.

Лужна і кисла фосфатази - см. Естерази.

До них відносяться, наприклад, прості естерази, ліпази (стор. Будова та механізм дії активного центру РНК-ази В. Будова і механізм дії активних центрів естераз в даний час досить добре вивчені, і за останні кілька років цьому питанню присвячено велике число оглядових і експериментальних робіт[377-386, 507-509](див. стор. Тому тут доцільно тільки відзначити, що, no - суті, за останні роки все більше визнання отримала схема, запропонована Канінгемом і Спенсером[387, 388], згідно з якою активація гідроксильної групи серину відбувається за участю імідазоль- ного кільця гістидину.

Будь ефір потенційно може бути субстратом естераз.

Найбільш характерні реакції протікають при дії естераз, реакції мають значення при гідролізі фосфорорганічних сполук, токсичний ефект підвищується.

Можна думати, що механізм дії ферментів естераз, гідролізукмціх жири, принципово не відрізняється від вищеописаного і зводиться також до створення умов, при яких процес протікає як би обхідним шляхом і супроводжується утворенням нестійких проміжних сполук.

Можна думати, що механізм дії ферментів естераз, гидролизующих жири, принципово не відрізняється від вищеописаного і зводиться також до створення умов, при яких процес протікає як би обхідним шляхом і супроводжується утворенням нестійких проміжних сполук.

На малюнку представлена залежність між ступенем придушення естераз і логарифмом молярної концентрації сполук.

Однак описаний вище ферментативний гідроліз фосфорор-ганических інгібіторів естераз є лише невеликий ілюстрацією тих численних ферментативних реакцій, коли має місце нуклеофільне заміщення у тетраедричного атома фосфору. Подібні реакції за участю біологічно важливих фос-форілірующіх агентів мають широке поширення в живій природі в процесах трансфосфорілірованія.

Для того щоб отримати дані про поширення естерази в тваринному організмі, ми пожертвували кроликом. Його органи були досліджені на вміст естерази описаним вище методом. Результати наведені в таблиці,.