А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Елонгація

Елонгація (подовження) ланцюга ДНК здійснюється ДНК-залежними ДНК-полімерази. У цій реакції беруть участь також і допоміжні білки, набори яких можуть відрізнятися в різних системах і на різних етапах реплікації одного і того ж генома. У першому випадку важливим допоміжним учасником реакції є ДНК-зв'язуючі білки, які перетворюють матрицю в дезоксірібонуклеопротеіди. При цьому зникають багато з елементів вторинної структури матриці, вона як би випрямляється, що полегшує поступальний і процессівное рух ДНК-полімерази. Подібну роль - допомога ДНК-полімерази в подоланні перешкод, зокрема шпилькових структур на матриці - можуть грати і інші додаткові (в тому числі і вірус-специфічні) Реплікаційний білки.

Елонгація, що супроводжується плавленням шпильки рибосомі допускає три варіанти стану кодону, який екранують шпилькою (рнс. Елонгація являє собою утворення і подовження поліпептидного ланцюга, що формується на рибосомі. Цей процес відбувається за участю ГТФ і трьох факторів елонгації. Ці фактори у прокаріотів мають позначення: EF-TU, EF-TS і EF-G, або просто: Tu, Ts і G. Фактор елонгації Ті утворює комплекс з ГТФ, який зв'язується з усіма аміноацил-т РНК в цитоплазмі. Ті володіє ГТФ-азной активністю і гідролізує ГТФ. Після цього Ті, ГДФ і Рг видаляються з рибосоми і вихідний комплекс регенерує за допомогою Ts і ГТФ.

елонгація здійснюється за допомогою білків цитозолю, які називаються факторами елонгації.

Елонгація (подовження) ланцюга ДНК здійснюється ДНК-залежними ДНК-полімерази. У цій реакції беруть участь також і допоміжні білки, набори яких можуть відрізнятися в різних системах і на різних етапах реплікації одного і того ж генома. Зокрема, різні ці набори при синтезі ДНК. У першому випадку важливим допоміжним учасником реакції є ДНК-зв'язуючі білки, які перетворюють матрицю в дезоксірібонуклеопротеіди. При цьому зникають багато з елементів вторинної структури матриці, вона як би випрямляється, що полегшує поступальний і процессівное рух ДНК-полімерази. Подібну роль - допомога ДНК-полімерази в подоланні перешкод, зокрема шпилькових структур на матриці - можуть грати і інші додаткові (в тому числі і вірус-специфічні) Реплікаційний білки.

Елонгація (подовження) ланцюга ДНК здійснюється ДНК-залежними ДНК-полімерази. У цій реакції беруть участь також і допоміжні білки, набори яких можуть відрізнятися в різних системах і на різних етапах реплікації одного і того ж генома. У першому випадку важливим допоміжним учасником реакції є ДНК-зв'язуючі білки, які перетворюють матрицю в дезоксірібонуклеопротеіди. При цьому зникають багато з елементів вторинної структури матриці, вона як би випрямляється, що полегшує поступальний і процессівное рух ДНК-полімерази. Подібну роль - допомога ДНК-полімерази в подоланні перешкод, зокрема шпилькових структур на матриці - можуть грати і інші додаткові (в тому числі і вірус-специфічні) Реплікаційний білки.

Елонгація і термінація трансляції у про- та еукаріот багато в чому схожі. Перша амінокислота в поліпептидного ланцюга, метіонін, відщеплюється від тРНК і з'єднується з АК2 за допомогою пептидного зв'язку. Наступний кодон мРНК злучається з відповідним антикодоном тРНК, що несе амінокислоту АКЗ.

Елонгація планети в моменти геліакіческіе сходи або заходів - основний параметр, який використовується Птолемей для передобчислювання значень arcus visionis. Елонгація визначається зі спостережень, але яких саме, не вказується.

Оскільки найбільша елонгація Меркурія щодо Сонця невелика, він буває видно на ранковому чи вечірньому небі недовго, коли видно лише найбільш яскраві зірки. Однак астролябія дозволяє фіксувати будь-які відстані на небесній сфері, і положення Меркурія тому можна виміряти щодо будь-якої іншої зірки, що спостерігається в той же час і координати якої відомі.

Процес елонгації прийнято ділити на 3 стадії: впізнавання кодону і зв'язування аміноацил-т РНК, освіту пептидного зв'язку і транслокація. На I стадії відповідно до природи кодону мРНК у вільний А-ділянка рибосоми доставляється аміноацил-т РНК за участю фактора елонгації Tu. Цей процес вимагає витрати енергії і пов'язаний з гідролізом ГТФ і утворенням міцно пов'язаного комплексу Tu-ГТФ. Утворився комплекс піддається дисоціації тільки в присутності другого фактора елонгації Ts, при якому звільнився фактор Tu може знову, з'єднуючись з молекулою ГТФ, взяти участь в доставці аа-т РНК в рибосому. З цього моменту починається II стадія елонгації-освіту першої пептидного зв'язку. Для цього в рибосомі здійснюється ферментативна реакція транспептидирования між формілметіоніл-т РНК в П - центрі і нової аа-т РНК в А-центрі. У процесі цієї реакції залишок формілметіонін переноситься на вільну NH2 - rpynny аа-т РНК і замикається перша пептидний зв'язок в майбутньої поліпептидного ланцюга. Паралельно з пеп-тідільного центру звільняється тРНК Мет в цитозоль. Фермент, що каталізує реакцію транспептірованія, отримав назву пептидил-трансферази (рис. 14.7); він, найімовірніше, є складовою частиною білків 50S субчастіци.

Ініціація трансляції в еукаріотичної клітці. Мала рибосомная субодиниця зв'язується з инициаторной тРНК, навантаженої метионином (Met-TPHKMct, комплекс просувається по мРНК, поки антикодон UAC инициаторной тРНК НЕ спариться зі старт-кодоном AUG мРНК. Далі до комплексу мРНК - тРНК - мала субодиниця приєднується велика субодиниця і утворюється комплекс ініціації. Етапи елонгації і термінації у про - і еукаріот багато в чому схожі. Розглянемо процес більш докладно. Коли ця тРНК виявляється на місці, між карбоксильною групою метіоніну і аминогруппой лейцину за допомогою ферментативної активності, властивою великий субодиниці, утворюється пептидний зв'язок, при цьому лейцин залишається пов'язаним зі своєю тРНК, а метіонін від'єднується від инициаторной тРНК, і остання відділяється від рибосоми. Комплекс метіонін-лейцин - тРНК1 - мРНК простягається через рибосому (транслокація), так що наступний кодон мРНК може зв'язатися з навантаженої тРНК, що несе відповідний антикодон. Якщо третім кодоном мРНК є UUU, то наступною амінокислотою в зростаючої поліпептидного ланцюга буде феніл-аланін; його доставить до рибосоми тРНК з антикодоном ААА.

Фактор елонгації Ті GDP за формою нагадує пуголовка. Форма молекули помітно відрізняється від форми звичайних глобулярних білків. Це - пуголовок, що складається з глобулярного домену (голови) і подовженого тонкого домену (хвоста), розділених ущелиною з меншою щільністю. Голова містить кілька а-спіралей і, мабуть, має досить жорстку структуру. Хвіст, навпаки, лабільніший і, мабуть, являє собою р-структуру. Цікаво, що голова і хвіст мають і друге зчленування, так що в результаті виникає якась циклічна структура. Ймовірно, тРНК приєднується поблизу отвори цього циклу в великому жолобі між доменами. Добре видно відносне зміщення доменів під час стадії елонгації на рибосомі. У L7 /L12 рухливий домен знаходиться з боку N-кінця.

Стадії елонгації. Синтез першої пептидного зв'язку. /EF-Tu залежне зв'язування аміноацнч-т РНК з А ділянкою рибосоми. фактор елонгації EF-Tu утворює комплекс з GTP, який, в свою чергу, взаємодіє з аміноацил-т РНК з утворенням потрійного комплексу. При цьому відбувається гідроліз GTP і комплекс Tu-GDP відділяється від рибосоми. В результаті аміноацил-т РНК в А-центрі розташовується поруч з пептидил-т РНК, яка знаходиться в Р - центрі і взаємодіє з попереднім кодоном.

Фактор елонгації Ті GDP за формою нагадує пуголовка.

Фактор елонгації Ті GDP за формою нагадує пуголовка. Форма молекули помітно відрізняється від форми звичайних глобулярних білків. Це - пуголовок, що складається з глобулярного домену (голови) і подовженого тонкого домену (хвоста), розділених ущелиною з меншою щільністю. Голова містить кілька а-спіралей і, мабуть, має досить жорстку структуру. Хвіст, навпаки, лабільніший і, мабуть, являє собою р-структуру. Цікаво, що голова і хвіст мають і друге зчленування, так що в результаті виникає якась циклічна структура. Ймовірно, тРНК приєднується поблизу отвори цього циклу в великому жолобі між доменами. Добре видно відносне зміщення доменів під час стадії елонгації на рибосомі. У L7 /L12 рухливий домен знаходиться з боку N-кінця.

Зміни швидкості елонгації виявляються важливими для регуляції ініціації, в тому числі для виборчої дискримінації мРНК: уповільнення елонгації повинно призводити до того, що швидкість ініціації перестає бути лімітуючим фактором всього процесу трансляції та, отже, різниця в швидкостях ініціації різних мРНК буде нівелюватися; іншими словами, уповільнення елонгації буде давати в результаті зменшення дискримінації між мРНК з різною силою ініціації. Дійсно, для випадку дискримінації між мРНК а - і р-ланцюгів глобіну було прямо показано, що уповільнення елонгації за допомогою часткового пригнічення деякими антибіотиками призводить до втрати переважної ініціації мРНК р-ланцюга.

Кожен акт елонгації проходить в активному центрі відповідної полімерази нуклеїнових кислот або рибосоми, причому його безпосередніми учасниками є кінцева група синтезованого полімеру, який кодує елемент матриці і чергова молекула мономера. Всі ці учасники повинні бути закріплені певним чином в активному центрі полімерази або рибосоми. За аналогією з активними центрами інших, більш просто влаштованих ферментів можна очікувати, що такий активний центр повинен бути унікальним.

перша стадія елонгації - зв'язування другий аміноацил-т РНК, яка надходить в рибосому в комплексі з фактором елонгації Ті, що містить пов'язаний GTP. Приєднання другої аміноацил-т РНК супроводжується гідролізом пов'язаного GTP. Утворений при цьому пов'язаний GDP знову перетворюється в GTP в ході реакції, що каталізує фактором елонгації Ts. Нуклеотиди ан-тікодона наступної амінокислоти позначені кружками. | Освіта першої пептидного зв'язку. N-формілметіонільная група переноситься на аміногрупу другої аміноацил-т РНК. в результаті в А-ділянці виявляється діпепті-дил - тРНК. Наступна стадія елонгації настає тільки в тому випадку, якщо обидва контакти виявляються правильними.

Якщо час елонгації доведеться на вечір або ніч, то такі обчислення можна і не робити, а знаходити зірку візуально. Однак і в цьому випадку розрахунки дозволяють знаходити зірки значно швидше.

На стадії елонгації до складу транскрибується комплексу входить ряд доповнить, білків, від яких брало залежить протікання завершальній стадії транскрипції-термінації.

Еукаріотичний фактор елонгації EF-2 втрачає неспецифічне спорідненість до РНК в результаті АДФ-рибозилювання.

Третя стадія елонгації поліпептидного ланцюга на рибосомах залежить від іншого чинника елонгації, а саме від EF-G, який володіє - ОТРазной активністю.

Згідно Птолемею, найбільша елонгація Венери і Меркурія щодо середнього сонця визначається кутом між дотичною до епіциклу і напрямком на його центр. Для спостерігача, що знаходиться в А (рис. 9.4), таким чином, центр епіциклу збігається із середнім сонцем. Останнє, однак, невірно, оскільки напрямок на середнє сонце в схемі Меркурія визначається лініями BE і ВД (в схемі Венери - лініями НД і НВ, рис. 9.3), а не АЕ і АТ. Два визначення найбільшої елонгації співпадуть, якщо ексцентриситет орбіти дорівнює нулю.

Тотальна регуляція швидкості елонгації відзначається по ходу проходження разл.

для безпосереднього відліку елонгації ваг служить відлік-ве пристрій 14 яке складається з шкали, що має 100 поділок з інтервалами - 3 2 мм. Кожне ділення відповідає переміщенню фотоелемента ну 0025 мм. Завдяки наявності люфту, відповідного одному обороту ходового гвинта, стрілка залишається нерухомою протягом 1 обороту при кожній зміні напрямку обертання ходового гвинта. Похибка, з якої фотоелемент стежить за переміщеннями центру коливань світлового плями становить біля 0005 мм, що відповідає 4 - Ю 5 градуса кута відхилення коромисла.

РНК і продовжувати елонгацію купується.

ПСБ-1 - беруть участь в елонгації клітини.

Тепер, так як подвоєна середня елонгація Сонця і Місяця містить 9030 градусів, то згідно розсуд вище кут АЕВ містить 9030 градусів, яких в чотирьох прямих кутах буде 360 або ж 181 таких, яких 360 буде в двох прямих кутах. Отже, якщо, продовживши BE, опустимо на неї з Д перпендикуляр ДК, то кут ДЕК буде рівним доповнює до двох прямих кутів 179 градусам.

Механізми виборчої регуляції швидкості елонгації на різних еукаріотичних мРНК не відомі.

Перша стадія елонгації - зв'язування другий аміноацил-т РНК, яка надходить в рибосому в комплексі з фактором елонгації Ті, що містить пов'язаний GTP. Приєднання другої аміноацил-т РНК супроводжується гідролізом пов'язаного GTP. Утворений при цьому пов'язаний GDP знову перетворюється в GTP в ході реакції, що каталізує фактором елонгації Ts. Нуклеотиди ан-тікодона наступної амінокислоти позначені кружками. | Освіта першої пептидного зв'язку. N-формілметіонільная група переноситься на аміногрупу другої аміноацил-т РНК. в результаті в А-ділянці виявляється діпепті-дил - тРНК. На другій стадії циклу елонгації утворюється нова пептидний зв'язок між амінокислотами, чиї тРНК розташовані в А - і Р - ділянках рибосоми.

Івумеется, з початком елонгації ця зв'язок зникає.

На III стадії процесу елонгації необхідно мати вільний аміно-ацильний центр для приєднання наступного аа-т РНК. Для цього завдяки процесу транслокації утворився фрагмент дипептидил-т РНК переноситься від аміноацільного на пептідільний центр.

Тамман і Тампке досліджували елонгацію скляних ниток при повторному нагріванні. АВ; в точці В, коли вплив поверхневого плавлення компенсує дію розтягуючого напруги, ця швидкість стрибкоподібно знижується. Після того як в точці С досягається максимальна довжина, поверхневий натяг стає рівним навантаженню, що діє на нитку.

Схема структури рибосоми Е. coli з місцями зв'язування аміноацил і пептиди (по Ленинджер. В процесі подовження ланцюга (елонгація) нова амііоаціл-т РНК приєднується до активного 70 S-рибосоми комплексу. Процес забезпечується попередніми специфічним зв'язуванням молекули аміноацил-т РНК з комплексом GTP з EF - Ти і подальшим гідролізом GTP до GDP і неорганічного фосфату.

Слід підкреслити, що зупинка елонгації по виході сигнальної послідовності з рибосоми представляється дуже важливою для нормальної секреції (або вхожденія4 мембрану) синтезованого білка.

Дійсна ж похибка у величині елонгації у Птолемея, як правило, істотно вище. Помилки в датах тому не можуть вважатися ознакою фальшивості спостережень.

Наведена мова цифр представляють округлені значення найбільшої елонгації Меркурія і Венери, як вони дані в стовпці 6 табл. кн. XI, гл.

Одним із прикладів є різна швидкість елонгації на двох популяціях мРНК після теплового шоку в клітинах Drosophila: елонгація на основних дошокових мРНК сильно сповільнюється, і в той же час виявляється швидкої на мРНК, синтезованих в результаті теплового шоку.

Ініціює комплекс тепер готовий до процесу елонгації.

Реплікація ДНК в Е. coli. схема подій в реплікотіннон вилці. п, п, п, i, dna В, dna С, SSb білкові продукти відповідних генів хромо соми Е. coli. залучені в реплікацію.

Після ініціації починається просування реплікативних вилок - елонгація. Одна з ланцюгів знову синтезованої ДНК подовжується в тому ж напрямку, а якому рухається репликативная вилка, причому синтез здійснюється безперервно. Цю ланцюг ДНК називають лідируючій. Синтез кожного фрагмента ініціюється поблизу початку вилки реплікації і триває в протилежну від неї бік до тих пір, поки З - кінець знову синтезованої ДНК не досягне 5-кінців попереднього фрагмента Окадзакі. Довжини фрагментів Окадзакі рівні приблизно 1000 нуклеоті-доа. У репликативной вилці працюють також ще два білка. Один з них (SSb білок) специфічно зв'язує одноцепочечниє ДНК, полегшуючи розплітання подвійної спіралі і одночасно захищаючи одне цепочечние ділянки від дії нуклеаз. Інший - ДНК-рас-Плестан білок (ХЕЛІКАЗИ) - рухається уздовж подвійного ланцюга.

Нова найбільш ретельно розроблена установка за методом елонгації нитки описана Пулом15 який спеціально поставив собі завданням виключення різних ефектів і помилок, обумовлених недостатньо суворим сталістю температури.

Так як під час спостереження чисельна величина елонгації Місяця була 78; 13 градусів, то згідно розглянутому вище кут АЕВ буде дорівнювати 15626 градусам, яких в чотирьох прямих кутах міститься 360 а кожен з кутів ZEN і АЕМ буде дорівнювати залишаються до двох прямих кутів 2334 градусам; якщо ж взяти 360 градусів, рівних двом прямим кутам, то зазначені кути будуть дорівнювати кожен 47 8 таким градусам.

Якщо величина До мала, то значення граничної елонгації може бути більшим, а оскільки такий досвід триває довго і передбачає точне визначення К (малі помилки в До вносять велику помилку при визначенні Q), то цей метод рідко використовується для кількісних вимірювань, його слід використовувати для отримання даних про наявність чи відсутність струмів, занадто слабких для того, щоб їх можна було виявити безпосередньо.

Генетично сконструйований химерний комплекс CD4 - екзотоксин A Pseudomonas. Використаний промотор бактеріофага Т7 Е. coli. Потім екзотоксі-нова частина химерного білка інактивує фактор елонгації EF-2 що бере участь в синтезі білка. Це перешкоджає подальшому синтезу білка, що врешті-решт призводить до загибелі клітини.

Взаємна орієнтація двох молекул тРНК в рибосоме, представлених у вигляді стрічкових моделей Антикодон безпосередньо сусідять уздовж ланцюга. Зв'язування аміноацил-т РНК в А-ділянці рибосоми в процесі елонгації передбачає, що Р - ділянка зайнята пептидил-т РНК. Це означає, що триплет нуклеотидів, безпосередньо межує із кодоном в А-ділянці у напрямку до 5-кінців мРНК, теж спарений і знаходиться в спіральної Конфор-ції.

Функціонування факторів термінації, так само як факторів елонгації і одного з факторів ініціації, залежить від ГТФ. Для еукаріо-тичних систем це показано досить чітко: ГТФ, так само як і його нерозщеплюваних аналог, стимулює кодонзавісімое зв'язування RF з рибосомою, з іншого боку, RF на рибосомі володіє ГТФазной активністю, яка, мабуть, потрібна для розщеплення ГТФ з метою звільнення RF з терминировать рибосоми.

Транслокация каталізується досить великим білком, званим фактором елонгації G (EF-G) у прокаріотів або фактором елонгації 2 (EF-2) у еукаріот. EF-G (або, відповідно, EF-2) взаємодіє з ГТФ і з рибосомою. При цьому взаємодії наводиться ГТФазная активність, і ГТФ розщеплюється до ГДФ і ортофосфата. При взаємодії (комплексообразовании) EF-G і ГТФ з претранслока-ної рибосомой відбувається швидка транслокація, a EF-G, ГДФ і ортофосфат звільняються з комплексу з рибосомою.

Для визначення положення лінії апсид потрібні два спостереження максимальної ранкової та вечірньої елонгації рівної величини. З спостереження[5]Птолемей знайшов, що максимальна ранкова елонгація Меркурія, рівна 2550 мала місце при AQ 18; 10 Водолія.

Отже, еукаріотичний EF-2 володіє якимись регуляторними функціями в елонгації, на додаток до його функції каталізу транслокации. Можливо, ця функція має відношення до РНК-зв'язуючої здатності EF-2 (відсутньої у його прокариотического аналога EF-G); наприклад, можна припустити, що РНК-що зв'язує здатність EF-2 служить для розгортання або дестабілізації структурних бар'єрів в мРНК, таких як стабільні двухтяжевие спіралі або особливі третинні взаємодії.

Транскрипція РНК протікає в три стадії: ініціація, елонгація і термінація.