А Б В Г Д Е Є Ж З І Ї Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ю Я
Сірка - цистеїн
Сірка цистеїну і цистину виявляється за освітою чорного осаду сірчистого свинцю при кип'ятінні білка з оцтовокислим свинцем в лужному розчині.
У відсутності ензиму обмін сірки цистеїну на сірку сірководню не йшов, точно так же, як і в дослідах Тарвера і Шмідта. Автори прийшли до висновку, що під час ензиматичного розщеплення цистеїну сірка з сірководню могла утилізуватися при ресинтезі цистеїну.
Ця система також каталізує обмін сірки цистеїну з сірої сірчистого мінералу.
В процесі катаболізму сірка метіоніну в тканинах в основному переходить в сірку цистеїну, а взаємоперетворенням цистину в цистеїн здійснюється легко. Тому проблема окислення сірки всіх амінокислот практично зводиться до окислення цистеїну.
Незважаючи на те, що Шульц[573]встановив, що тільки половина всієї сірки цистеїну осідає в умовах його досвіду, порівняння його результатів по отщепляют сере з даними по цистину в серумальбуміне коні, серумглобу-лине, кристалічному оксигемоглобіном коні та інших білках досить показово.
Глутатіон (GSH - трипептид, що містить L-глутамінової кислоти, L-цистеїн і гліцин. Слід звернути увагу на те, що залишок цистеїну приєднаний до у -, а не до а-карбоксильною групі глутамінової кислоти. Глутатіон присутній у високих концентраціях у всіх тварин клітинах. Одна з його функцій полягає у відновленні токсичних перекисів за допомогою глутатіонпероксидази (текст. у кількох ферментативних реакціях він діє як кофактор, але його не можна вважати коферментом. Передбачається також, що Глутатион бере участь в транспорті амінокислот через клітинні мембрани. | селеноцистеїну-аналог цистеїну , у якого сірка замінена на селен. залишок селеноцистеїну присутній в активному центрі глутагіоштероксідази і інших селен-залежних ферментів. Активний центр глутатіонпероксі-дази містить залишок незвичайної амінокислоти-селеноцистеїну (рис. 10 - 28), в якій атом сірки цистеїну замінений на атом селену . Можливо, що - SeH-rpyn - па цього залишку володіє якимись перевагами в порівнянні з - SH-групою в механізмі дії цього та інших селенсодержащих ферментів.
Подальше доказ ролі цистатіонін в процесі пересульфірованія отримано в досліді з хворим цистинурией, якому вводили 535-метіонін. Багато інших з'єднань також служать джерелами сірки цистеїну. Сірка гомолантіоніна[477, 478]і етіоніном[479]також може перетворюватися в сірку цистину.
Лейкотрієни - ще одна група ейкозаноїдів з яскраво вираженою фізіологічною активністю - також є похідними арахідонової кислоти. Суміш трьох споріднених сполук (LTC4 LTD4 і LTE4) утворює так зване речовина, повільно викликає анафілаксію - дуже потужний фактор, що сприяє скороченню гладкої мускулатури і підвищення проникності судин, що обумовлює важку алергічну реакцію. Всі ці сполуки мають невеликий пептидний фрагмент, пов'язаний з ланцюгом 20 через атом сірки цистеїну. У разі LTC4 цим пептидом є глутатіон.
У ряді робіт мічені атоми були застосовані для вивчення перетворень метіоніну. В їжу щурам вводили метіонін, мічений важкої сірої S34 а також важким вуглецем С13 в (3 - і у-положеннях. Таким чином, метіонін доставляє сірку цистеїну і цистину, але не їх вуглецевий ланцюг. Остання утворюється з серину, як було показано з допомогою Єріна, міченого важким азотом в аминогруппе.
у ряді робіт Траверса, Виньо і ін. мічені атоми були застосовані; для вивчення перетворень метіоніну. в їжу щурам вводили метіонін. Виділений з волосся цистин містив мічену сірку, але не мічений вуглець. Таким чином, метіонін доставляє сірку цистеїну і цистину, але не їх вуглецевий ланцюг. Остання утворюється з серину, як знайшли Віньоссотр.
Цитохром з легко екстрагується з будь-якої містить його тканини і може бути просто і швидко очищений. У зв'язку з цим структура цитохрому з вивчена набагато краще, ніж структура інших цитохромів. Однак, хоча амінокислотна послідовність цитохрому з з різних тканин детально вивчена[66], механізм окислення і відновлення заліза в темі залишається по суті невідомою. Проведені зараз дослідження показують, що відновлення цитохрому с відбувається через попереднє акцептування електрона білком цитохрому, що супроводжується зміною третинної структури білка ([10]І С. В цитохроме з гем пов'язаний з білком через Етиленові групи кілець I і II в положенні 2 і 4 відповідно і через сірку цистеїну. У дихального ланцюга мітохондрій цитохром з є субстратом цитохромоксидази.
У відсутності ензиму обмін сірки цистеїну на сірку сірководню не йшов, точно так же, як і в дослідах Тарвера і Шмідта. Автори прийшли до висновку, що під час ензиматичного розщеплення цистеїну сірка з сірководню могла утилізуватися при ресинтезі цистеїну.
Ця система також каталізує обмін сірки цистеїну з сірої сірчистого мінералу.
В процесі катаболізму сірка метіоніну в тканинах в основному переходить в сірку цистеїну, а взаємоперетворенням цистину в цистеїн здійснюється легко. Тому проблема окислення сірки всіх амінокислот практично зводиться до окислення цистеїну.
Незважаючи на те, що Шульц[573]встановив, що тільки половина всієї сірки цистеїну осідає в умовах його досвіду, порівняння його результатів по отщепляют сере з даними по цистину в серумальбуміне коні, серумглобу-лине, кристалічному оксигемоглобіном коні та інших білках досить показово.
Глутатіон (GSH - трипептид, що містить L-глутамінової кислоти, L-цистеїн і гліцин. Слід звернути увагу на те, що залишок цистеїну приєднаний до у -, а не до а-карбоксильною групі глутамінової кислоти. Глутатіон присутній у високих концентраціях у всіх тварин клітинах. Одна з його функцій полягає у відновленні токсичних перекисів за допомогою глутатіонпероксидази (текст. у кількох ферментативних реакціях він діє як кофактор, але його не можна вважати коферментом. Передбачається також, що Глутатион бере участь в транспорті амінокислот через клітинні мембрани. | селеноцистеїну-аналог цистеїну , у якого сірка замінена на селен. залишок селеноцистеїну присутній в активному центрі глутагіоштероксідази і інших селен-залежних ферментів. Активний центр глутатіонпероксі-дази містить залишок незвичайної амінокислоти-селеноцистеїну (рис. 10 - 28), в якій атом сірки цистеїну замінений на атом селену . Можливо, що - SeH-rpyn - па цього залишку володіє якимись перевагами в порівнянні з - SH-групою в механізмі дії цього та інших селенсодержащих ферментів.
Подальше доказ ролі цистатіонін в процесі пересульфірованія отримано в досліді з хворим цистинурией, якому вводили 535-метіонін. Багато інших з'єднань також служать джерелами сірки цистеїну. Сірка гомолантіоніна[477, 478]і етіоніном[479]також може перетворюватися в сірку цистину.
Лейкотрієни - ще одна група ейкозаноїдів з яскраво вираженою фізіологічною активністю - також є похідними арахідонової кислоти. Суміш трьох споріднених сполук (LTC4 LTD4 і LTE4) утворює так зване речовина, повільно викликає анафілаксію - дуже потужний фактор, що сприяє скороченню гладкої мускулатури і підвищення проникності судин, що обумовлює важку алергічну реакцію. Всі ці сполуки мають невеликий пептидний фрагмент, пов'язаний з ланцюгом 20 через атом сірки цистеїну. У разі LTC4 цим пептидом є глутатіон.
У ряді робіт мічені атоми були застосовані для вивчення перетворень метіоніну. В їжу щурам вводили метіонін, мічений важкої сірої S34 а також важким вуглецем С13 в (3 - і у-положеннях. Таким чином, метіонін доставляє сірку цистеїну і цистину, але не їх вуглецевий ланцюг. Остання утворюється з серину, як було показано з допомогою Єріна, міченого важким азотом в аминогруппе.
у ряді робіт Траверса, Виньо і ін. мічені атоми були застосовані; для вивчення перетворень метіоніну. в їжу щурам вводили метіонін. Виділений з волосся цистин містив мічену сірку, але не мічений вуглець. Таким чином, метіонін доставляє сірку цистеїну і цистину, але не їх вуглецевий ланцюг. Остання утворюється з серину, як знайшли Віньоссотр.
Цитохром з легко екстрагується з будь-якої містить його тканини і може бути просто і швидко очищений. У зв'язку з цим структура цитохрому з вивчена набагато краще, ніж структура інших цитохромів. Однак, хоча амінокислотна послідовність цитохрому з з різних тканин детально вивчена[66], механізм окислення і відновлення заліза в темі залишається по суті невідомою. Проведені зараз дослідження показують, що відновлення цитохрому с відбувається через попереднє акцептування електрона білком цитохрому, що супроводжується зміною третинної структури білка ([10]І С. В цитохроме з гем пов'язаний з білком через Етиленові групи кілець I і II в положенні 2 і 4 відповідно і через сірку цистеїну. У дихального ланцюга мітохондрій цитохром з є субстратом цитохромоксидази.