А Б В Г Д Е Є Ж З І Ї Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ю Я
Присутність - фермент
Присутність ферментів в мізерно малих кількостях здатне розщеплювати велику кількість реагуючих речовин. Так, 1 г кристалічного пепсину розщеплює 50 кг коагулированного яєчного білка, а 1 г кристалічного реніну згортає 72 т молока. Фермент пероксидаза, який прискорює окислення субстрату за рахунок перекису водню, проявляє свою активність при розведенні 1 вага.
Ферменти часто каталізують послідовно протікають хімічні реакції. У присутності ферментів за якісь секунди протікають складні послідовності реакцій, для проведення яких в хімічній лабораторії потрібні були б дні, тижні або місяці роботи. Крім того, реакції, що каталізуються ферментами, йдуть зі 100% - ним виходом і без освіти побічних продуктів. У той же час відомо, що реакції, які проводять в лабораторії хіміки-органіки, майже завжди супроводжуються утворенням одного або декількох побічних продуктів.
У присутності ферменту кофер-мент NADH вибірково відриває атом водню НА тільки з задньої сторони площині карбонільної групи, причому утворюється хіральний спирт, в якому метиленові атоми стають діастереотопнимі. Однак метальними атоми невиразні для ферменту і називаються гомотопних.
У присутності ферменту, виділеного з печінки свині і названого Кантоні нікотінамідметілферазой (фермент, що викликає трансметилювання), цей активний метіонін метилірованої нікотинамід до N-метилникотинамида за відсутності аденозинтрифосфату або будь-якого іншого фосфату, що містить багаті енергією зв'язку (див. стор.
У присутності ферментів жир одночасно піддається гідролітичного розщеплення і окислення звільнених кислот. В процесі мікробіологічного розпаду білків виділяється аміак; з вільними жирними кислотами він утворює амонійні солі.
У присутності ферменту редуктази молоко, забарвлене метиленової синню, знебарвлюється, так як редуктаза відновлює метиленовим синь, переводячи її в безбарвну лейкоформу. Свежевидоенное молоко відновлює метиленовим синь повільно. Зі збільшенням числа бактерій в молоці швидкість відновлення метиленової сині зростає. На швидкості відновлення в молоці метиленової сині і засноване приблизне визначення в ньому чисельності бактерії і ступеня свіжості молока - його якості. Однак суворої залежності між числом бактерій і часом знебарвлення в ньому метиленової сині немає, так як різні види бактерій виділяють неоднакову кількість редуктази.
У присутності ферменту ТГФ-форми-лази і АТФ формиат реагує з ТГФ, утворюючи № - форміл - ТГФ (фіг. Амінокислота в присутності тканинного ферменту окислюється шляхом дегідрування в відповідну імінокіслоту. Вплив температури на ак -[IMAGE ]Вплив рН на активність тивность гідрогенази лактатдегідрогенази. Деякі речовини в присутності ферментів конкурують з субстратом. Зазвичай це спостерігається при попаданні в сферу дії ферменту структурних аналогів субстрату. Такі речовини називають субстратною антиметаболитами. Так, сукціі-натдегідрогеназа каталізує перетворення янтарної кислоти в фумарат.
Водою гідролізується в присутності ферменту мальтази до D-глкжози. Систематичне назва вказує на наявність гликозидной зв'язку між мають а-конфігурацію атомом С1 одного залишку глюкози і атомом С4 іншого залишку.
Водою гідролізується в присутності ферменту мальтози до D-глкжози. Систематичне назва вказує на наявність глікозідноі зв'язку між мають а-конфігурацію атомом С1 одного залишку глюкози і атомом С4 іншого залишку.
ХС Гідроліз у присутності ферменту лактази (р-глюкозидази) призводить до утворення Отгалактози і про-глюкози.
Титрування холінестерази при постійному рН (740. Одне поділ шкали по ординате відповідає - 0488 мкМ
Наприклад, в присутності ферменту холінестерази ацетил-холін розкладається з утворенням оцтової кислоти. Для цього використовують рН - метр, приєднаний до сервосистемах, яка контролює рух поршня бюретки, яка подає в міру необхідності розчин NaOH. Такий пристрій відомо як рН - стат. Після встановлення рН 7 4 (точка Р) вичікували 10 хв, реєструючи базову лінію, щоб переконатися у відсутності мимовільного виділення кислоти.
Ферментативна псування жиру обумовлена присутністю тканинних ферментів (ліпази) або розвитком мікроорганізмів. Ліпаза каталізує гідролітичні розщеплення тригліцеридів.
Дегідратація 2-фосфоглицериновой кислоти в присутності ферменту енолази призводить до фосфо-енолпіровіноградной кислоті, а остання, реагуючи з АДФ, дає пировиноградную кислоту і АТФ.
Фумарова тсіслота при гідратації в присутності ферменту, Фума-рази перетворюється в яблучну кислоту. Нижче приведена молекула фумаровой кислоти, якщо дивитися з /е-ге - ст. ороньг.
Процеси біологічного окислення протікають в присутності особливих ферментів, які беруть участь в утворенні проміжних сполук. Щоб фермент міг взяти участь в реакції окислення - відновлення, він повинен володіти певним окислювально-відновним потенціалом, що характеризує його здатність приєднувати або віддавати електрони. Якщо окислювально-відновний потенціал ферменту більше окислювально-відновного потенціалу речовини А, з яким він реагує, то фермент буде діяти як окислювач, приєднуючи електрони, що віддаються речовиною А. В тому випадку, коли фермент володіє більш низьким окислювально-відновним потенціалом, ніж речовина А, він буде проявляти властивості відновника, віддаючи електрони речовини А.
Всі розглянуті реакції протікають в присутності різних ферментів за участю ряду коферментів, найголовніші з яких: аденозинтрифосфат, аденозиндифосфат, урідінглюкозодіфосфат і ін. При висвітленні в присутності мічених фосфатів ці речовини швидко засвоюють радіоактивне фосфор. Це підтверджує, що аденозинтрифосфат (поряд з адено- зіндіфосфатом і урідінглюкозодіфосфатом) активно бере участь у метаболізмі фосфору при фотосинтезі. З іншого боку, збільшення вмісту Рза в фосфорогліцеріновой кислоті при висвітленні вказує на зв'язок асиміляції фосфору з фотосинтезом, що раніше не вдавалося досить переконливо довести через експериментальних труднощів.
При цьому було встановлено, що присутність ферменту лише прискорює настання ефекту кардіотоксіна, не впливаючи на його порогову дозу.
Для перетворення неактивної форми в активну необхідна присутність особливого ферменту, а також Mg2 і аденозин-3 5 -фосфат (циклічного аденилат; см. Гл. Освіта аденозин-3 5 -фосфат з АТФ каталізує специфічним ферментом аденілциклазу, активність якого стимулюється адреналіном - гормоном, які представляють собою катехоламін. Відомо, що адреналін є потужним стимулятором катаболізму глікогену in vivo; він викликає перетворення глікогену в глюкозу, яка надходить в кров; надлишкове надходження глюкози в кров веде до гіперглікемії.
Нас цікавлять головним чином зміни казеїну в присутності ферментів.
Гідроліз крохмалю відбувається при нагріванні його в присутності ферментів або в кислому середовищі.
Декарбоксилирование піровиноградної кислоти in vivo протікає в присутності ферменту декарбоксилази і відповідного коферменту.
Зіставлення швидкостей реакцій при однакових концентраціях субстрату в присутності ферменту і небілкового каталізатора дозволяє встановити, який із застосованих каталізаторів є більш ефективним в даних умовах, але без детального аналізу можна сказати, чим це зумовлено це перевага. Для вирішення цього питання необхідні дані, що дозволяють встановити, ті елементарні процеси, з яких складається весь процес в цілому.
Типові криві залежності активності ферменту від рН середовища. (Падіння активності при крайніх значеннях рН, позначене пунктирною лінією, обумовлено денатурацією білка. Зіставлення швидкостей реакції при однакових концентраціях субстрату в присутності ферменту і небілкового каталізатора дозволяє встановити, який із застосованих каталізаторів є більш ефективним в даних умовах, але без детального аналізу можна сказати, ніж обумовлено це перевага. Для вирішення цього питання необхідні дані, що дозволяють встановити ті елементарні процеси, з яких складається весь процес в цілому.
Типові криві залежності активності ферменту від рН середовища. (Падіння активності при крайніх значеннях рН, позначене пунктирною лінією, обумовлено денатурацією білка. Зіставлення швидкостей реакцій при однакових концентраціях субстрату в присутності ферменту і небілкового каталізатора дозволяє встановити, який із застосованих каталізаторів є більш ефективним в даних умовах, але без детального аналізу можна сказати, чим це зумовлено це перевага. Для вирішення цього питання необхідні дані, що дозволяють встановити ті елементарні процеси, з яких складається весь процес в цілому.
Що ж станеться, якщо відновлювати ацетальдегід в присутності ферменту і цього відновленого НАД, який тепер стереоспецифічні мічений дейтерієм. По-перше, весь етанол, що утворився з ацетальдегіду, буде містити дейтерій. По-друге, виникає тільки один з двох енантіомерний спиртів. Це означає, що комплекс ферменту і відновленого НАД може відрізняти одну сторону карбонільної групи від іншої.
Ця ж реакція буде протікати набагато швидше в присутності ферменту каталази, що міститься, зокрема, в еритроцитах, причому утворюються ті ж кінцеві продукти розпаду перекису водню.
З'єднання білірубіну з глюкуроновою кислотою можливе лише в присутності особливого ферменту глюкуронідтрансферази. При цьому глю-куроновая кислота вступає в реакхШкГШПГсвободной формі /- а у вигляді урі-діндіфосфатглюкуроновой кислоти.
Другий метод комплексної переробки водоростей - зброджування їх в присутності ферменту; протягом 15 - 20 діб водорості майже повністю розчиняються, а в розчині утворюються оцтова, валеріанова, пропіонова кислоти і ацетон. Для виділення кислот у формі кальцієвих солей до розчину додають крейду. Розчин фільтрують на вакуум-фільтрах, випарюють і після виділення з нього органічних речовин і калійних солоні витягають йод. При такому способі переробки використовується - 70% сухої речовини водоростей, але вартість йоду виявляється високою, і тому метод вимагає подальшого вдосконалення.
Другий метод комплексної переробки водоростей - зброджування їх в присутності ферменту; протягом 15 - 20 діб водорості майже повністю розчиняються, а в розчині утворюються оцтова, валеріанова, пропіонова кислоти і ацетон. Для виділення кислот у формі кальцієвих солей до розчину додають крейду.
Другий метод комплексної переробки водоростей - зброджування їх в присутності ферменту; протягом 15 - 20 діб водорості майже повністю розчиняються, а в розчині утворюються оцтова, валеріанова, пропіонова кислоти і ацетон. Для виділення кислот у формі кальцієвих солей до розчину додають крейду. Розчин фільтрують на вакуум-фільтрах, випарюють і після виділення з нього органічних речовин і калійних солей витягають йод. При такому способі переробки використовується - 70% сухої речовини водоростей, але вартість йоду виявляється високою, і тому метод вимагає подальшого вдосконалення.
Кононової[16]була проведена конденсація пирогаллола з пептоном в присутності ферментів, що виділяються мікроорганізмами, пліснявими грибами, целюлозними мікробактеріями, ак-тіноміцетамі.
Незважаючи на велику різноманітність типів хімічних перетворень, що відбуваються в присутності ферментів, швидкості ферментативних реакцій варіюють не в дуже широких межах. Ферменти знижують енергію активації хімічної реакції.
Незважаючи на велику різноманітність типів хімічних перетворень, що відбуваються в присутності ферментів, швидкості ферментативних реакцій варіюють не в дуже широких межах. Ферменти знижують енергію активації хімічної реакції. Наприклад, в гомогенної середовищі за відсутності каталізаторів розкладання пероксиду водню йде з енергією активації 75 6 кДж /моль, в присутності Fe3 енергія активації знижується до 54 6 фермент каталаза знижує енергію активації до 16 8 кДж /моль.
Гідратів-ровая СО2 є порівняно повільної реакцією, і тільки в присутності ферменту карбоангідрази реакція швидко досягає рівноваги. В еритроцитах крові ссавців є велика кількість карбоангідрази.
Вивчено кінетику початковій стадії гідролітичної деструкції 14С - полігліко-ліда в присутності ферменту химотрипсина. Показано, що процес гидролитической деструкції підпорядковується законом випадку і протікає дуже повільно. Визначено кінетичні та активаційні параметри реакції деструкції. Для різних глибин розпаду полігліколід розрахована його средневесовой молекулярна маса.
Тамман присвятив свої роботи вивченню характеру процесів, що здійснюються в присутності організованих і неорганізованих ферментів.
При звичайному приєднання кількості енантіомерів однакові; якщо проводити реакцію у присутності ферменту в якості каталізатора (наприклад, в присутності емульсин), то переважає один ен-аптномер.
Термічна ис-гра з-ізомеризація може також відбуватися при 100 С або в присутності ферментів.
Вивчення ензим етичного окислення глюкози в глюконовую кислоту молекулярним киснем в присутності ферменту нотатіна в середовищі Н2О18[791]показало, що кисень, впроваджуються в молекулу глюкози, відбувається з води, а не з газової фази. На цій підставі був зроблений висновок про те, що нотатін слід віднести до числа гідро-колагенази, а не оксидаз, як передбачалося раніше (див. Додаток 67 на стор. За допомогою вуглецю - 14С вивчена гидролитическая деструкція сополимера гліколід-лактид в присутності ферменту Хімо-трипсину. Показано, що процес гидролитической деструкції підпорядковується законом випадку. Швидкість деструкції сополимера гліколід-лактид значно вище в порівнянні з деструкцією полігліколід. Визначено кінетичні та активаційні параметри реакції деструкції. Для різних глибин розпаду сополимера розрахована його середньо-вагова молекулярна маса.
Очевидно, токсичність фосфорорганического з'єднання для організму буде помітно знижуватися в результаті присутності ферментів, здатних метаболізовать з'єднання до нетоксичних продуктів. Метаболітіче-ська детоксикація здійснюється в значній мірі катализируемого лужним гідролізом, який відбувається по лабільною зв'язків, розривається при фосфорилировании ферменту, в результаті чого утворюється діалкільний ефір фосфорної кислоти і спирт або фенол.
Zn (II) і 2) зрушення максимуму поглинання СО2 в присутності ферменту приписується асиметричним коливанням газоподібної молекули, слабо пов'язаної з гідрофобною областю білка, але не безпосередньо з іоном металу.
Зміна радіоактивності буферного розчину при гидролитической деструкції полігліколід. 1 - 4 відповідають 293298303 і 310 К. У даній роботі обговорюються дані початковій стадії гідролітичної деструкції 14С - полігліколід в присутності ферменту химотрипсина.
Справжні бімолекулярні реакції між двома субстратами або між субстратом і коферментом можуть протікати в присутності ферменту за двома різними схемами реакції. За першою з них, схемою II, фермент бере участь в реакції, що складається з двох послідовних молекулярних стадій.
На швидкість гідролізу великий вплив мають температура, рН та концентрація розчину, а також присутність ферментів. Зниження концентрації і підвищення температури сильно прискорюють гідроліз. Ланцюгові поліфосфати, наприклад, при рН 7 - 10 і 5 гід-Роліз на 5% за сто років, при 35 - за рік, а при 80 - за один день. Конденсовані фосфати не знайдені у вигляді природних мінералів, але зате вони відіграють велику роль в біологічних процесах, беручи участь в акумулюванні і передачі енергії. Процеси їх освіти і гідролізу в живих організмах регулюються ферментами.
Більш специфічним є, ймовірно, метод визначення цитрату, заснований на розщепленні цитрату в присутності ферменту цитрат оксалоацетат ліази і цинку[26], Який може бути застосований для аналізу тканин тварин і фруктових соків.
Ферменти часто каталізують послідовно протікають хімічні реакції. У присутності ферментів за якісь секунди протікають складні послідовності реакцій, для проведення яких в хімічній лабораторії потрібні були б дні, тижні або місяці роботи. Крім того, реакції, що каталізуються ферментами, йдуть зі 100% - ним виходом і без освіти побічних продуктів. У той же час відомо, що реакції, які проводять в лабораторії хіміки-органіки, майже завжди супроводжуються утворенням одного або декількох побічних продуктів.
У присутності ферменту кофер-мент NADH вибірково відриває атом водню НА тільки з задньої сторони площині карбонільної групи, причому утворюється хіральний спирт, в якому метиленові атоми стають діастереотопнимі. Однак метальними атоми невиразні для ферменту і називаються гомотопних.
У присутності ферменту, виділеного з печінки свині і названого Кантоні нікотінамідметілферазой (фермент, що викликає трансметилювання), цей активний метіонін метилірованої нікотинамід до N-метилникотинамида за відсутності аденозинтрифосфату або будь-якого іншого фосфату, що містить багаті енергією зв'язку (див. стор.
У присутності ферментів жир одночасно піддається гідролітичного розщеплення і окислення звільнених кислот. В процесі мікробіологічного розпаду білків виділяється аміак; з вільними жирними кислотами він утворює амонійні солі.
У присутності ферменту редуктази молоко, забарвлене метиленової синню, знебарвлюється, так як редуктаза відновлює метиленовим синь, переводячи її в безбарвну лейкоформу. Свежевидоенное молоко відновлює метиленовим синь повільно. Зі збільшенням числа бактерій в молоці швидкість відновлення метиленової сині зростає. На швидкості відновлення в молоці метиленової сині і засноване приблизне визначення в ньому чисельності бактерії і ступеня свіжості молока - його якості. Однак суворої залежності між числом бактерій і часом знебарвлення в ньому метиленової сині немає, так як різні види бактерій виділяють неоднакову кількість редуктази.
У присутності ферменту ТГФ-форми-лази і АТФ формиат реагує з ТГФ, утворюючи № - форміл - ТГФ (фіг. Амінокислота в присутності тканинного ферменту окислюється шляхом дегідрування в відповідну імінокіслоту. Вплив температури на ак -[IMAGE ]Вплив рН на активність тивность гідрогенази лактатдегідрогенази. Деякі речовини в присутності ферментів конкурують з субстратом. Зазвичай це спостерігається при попаданні в сферу дії ферменту структурних аналогів субстрату. Такі речовини називають субстратною антиметаболитами. Так, сукціі-натдегідрогеназа каталізує перетворення янтарної кислоти в фумарат.
Водою гідролізується в присутності ферменту мальтази до D-глкжози. Систематичне назва вказує на наявність гликозидной зв'язку між мають а-конфігурацію атомом С1 одного залишку глюкози і атомом С4 іншого залишку.
Водою гідролізується в присутності ферменту мальтози до D-глкжози. Систематичне назва вказує на наявність глікозідноі зв'язку між мають а-конфігурацію атомом С1 одного залишку глюкози і атомом С4 іншого залишку.
ХС Гідроліз у присутності ферменту лактази (р-глюкозидази) призводить до утворення Отгалактози і про-глюкози.
Титрування холінестерази при постійному рН (740. Одне поділ шкали по ординате відповідає - 0488 мкМ
Наприклад, в присутності ферменту холінестерази ацетил-холін розкладається з утворенням оцтової кислоти. Для цього використовують рН - метр, приєднаний до сервосистемах, яка контролює рух поршня бюретки, яка подає в міру необхідності розчин NaOH. Такий пристрій відомо як рН - стат. Після встановлення рН 7 4 (точка Р) вичікували 10 хв, реєструючи базову лінію, щоб переконатися у відсутності мимовільного виділення кислоти.
Ферментативна псування жиру обумовлена присутністю тканинних ферментів (ліпази) або розвитком мікроорганізмів. Ліпаза каталізує гідролітичні розщеплення тригліцеридів.
Дегідратація 2-фосфоглицериновой кислоти в присутності ферменту енолази призводить до фосфо-енолпіровіноградной кислоті, а остання, реагуючи з АДФ, дає пировиноградную кислоту і АТФ.
Фумарова тсіслота при гідратації в присутності ферменту, Фума-рази перетворюється в яблучну кислоту. Нижче приведена молекула фумаровой кислоти, якщо дивитися з /е-ге - ст. ороньг.
Процеси біологічного окислення протікають в присутності особливих ферментів, які беруть участь в утворенні проміжних сполук. Щоб фермент міг взяти участь в реакції окислення - відновлення, він повинен володіти певним окислювально-відновним потенціалом, що характеризує його здатність приєднувати або віддавати електрони. Якщо окислювально-відновний потенціал ферменту більше окислювально-відновного потенціалу речовини А, з яким він реагує, то фермент буде діяти як окислювач, приєднуючи електрони, що віддаються речовиною А. В тому випадку, коли фермент володіє більш низьким окислювально-відновним потенціалом, ніж речовина А, він буде проявляти властивості відновника, віддаючи електрони речовини А.
Всі розглянуті реакції протікають в присутності різних ферментів за участю ряду коферментів, найголовніші з яких: аденозинтрифосфат, аденозиндифосфат, урідінглюкозодіфосфат і ін. При висвітленні в присутності мічених фосфатів ці речовини швидко засвоюють радіоактивне фосфор. Це підтверджує, що аденозинтрифосфат (поряд з адено- зіндіфосфатом і урідінглюкозодіфосфатом) активно бере участь у метаболізмі фосфору при фотосинтезі. З іншого боку, збільшення вмісту Рза в фосфорогліцеріновой кислоті при висвітленні вказує на зв'язок асиміляції фосфору з фотосинтезом, що раніше не вдавалося досить переконливо довести через експериментальних труднощів.
При цьому було встановлено, що присутність ферменту лише прискорює настання ефекту кардіотоксіна, не впливаючи на його порогову дозу.
Для перетворення неактивної форми в активну необхідна присутність особливого ферменту, а також Mg2 і аденозин-3 5 -фосфат (циклічного аденилат; см. Гл. Освіта аденозин-3 5 -фосфат з АТФ каталізує специфічним ферментом аденілциклазу, активність якого стимулюється адреналіном - гормоном, які представляють собою катехоламін. Відомо, що адреналін є потужним стимулятором катаболізму глікогену in vivo; він викликає перетворення глікогену в глюкозу, яка надходить в кров; надлишкове надходження глюкози в кров веде до гіперглікемії.
Нас цікавлять головним чином зміни казеїну в присутності ферментів.
Гідроліз крохмалю відбувається при нагріванні його в присутності ферментів або в кислому середовищі.
Декарбоксилирование піровиноградної кислоти in vivo протікає в присутності ферменту декарбоксилази і відповідного коферменту.
Зіставлення швидкостей реакцій при однакових концентраціях субстрату в присутності ферменту і небілкового каталізатора дозволяє встановити, який із застосованих каталізаторів є більш ефективним в даних умовах, але без детального аналізу можна сказати, чим це зумовлено це перевага. Для вирішення цього питання необхідні дані, що дозволяють встановити, ті елементарні процеси, з яких складається весь процес в цілому.
Типові криві залежності активності ферменту від рН середовища. (Падіння активності при крайніх значеннях рН, позначене пунктирною лінією, обумовлено денатурацією білка. Зіставлення швидкостей реакції при однакових концентраціях субстрату в присутності ферменту і небілкового каталізатора дозволяє встановити, який із застосованих каталізаторів є більш ефективним в даних умовах, але без детального аналізу можна сказати, ніж обумовлено це перевага. Для вирішення цього питання необхідні дані, що дозволяють встановити ті елементарні процеси, з яких складається весь процес в цілому.
Типові криві залежності активності ферменту від рН середовища. (Падіння активності при крайніх значеннях рН, позначене пунктирною лінією, обумовлено денатурацією білка. Зіставлення швидкостей реакцій при однакових концентраціях субстрату в присутності ферменту і небілкового каталізатора дозволяє встановити, який із застосованих каталізаторів є більш ефективним в даних умовах, але без детального аналізу можна сказати, чим це зумовлено це перевага. Для вирішення цього питання необхідні дані, що дозволяють встановити ті елементарні процеси, з яких складається весь процес в цілому.
Що ж станеться, якщо відновлювати ацетальдегід в присутності ферменту і цього відновленого НАД, який тепер стереоспецифічні мічений дейтерієм. По-перше, весь етанол, що утворився з ацетальдегіду, буде містити дейтерій. По-друге, виникає тільки один з двох енантіомерний спиртів. Це означає, що комплекс ферменту і відновленого НАД може відрізняти одну сторону карбонільної групи від іншої.
Ця ж реакція буде протікати набагато швидше в присутності ферменту каталази, що міститься, зокрема, в еритроцитах, причому утворюються ті ж кінцеві продукти розпаду перекису водню.
З'єднання білірубіну з глюкуроновою кислотою можливе лише в присутності особливого ферменту глюкуронідтрансферази. При цьому глю-куроновая кислота вступає в реакхШкГШПГсвободной формі /- а у вигляді урі-діндіфосфатглюкуроновой кислоти.
Другий метод комплексної переробки водоростей - зброджування їх в присутності ферменту; протягом 15 - 20 діб водорості майже повністю розчиняються, а в розчині утворюються оцтова, валеріанова, пропіонова кислоти і ацетон. Для виділення кислот у формі кальцієвих солей до розчину додають крейду. Розчин фільтрують на вакуум-фільтрах, випарюють і після виділення з нього органічних речовин і калійних солоні витягають йод. При такому способі переробки використовується - 70% сухої речовини водоростей, але вартість йоду виявляється високою, і тому метод вимагає подальшого вдосконалення.
Другий метод комплексної переробки водоростей - зброджування їх в присутності ферменту; протягом 15 - 20 діб водорості майже повністю розчиняються, а в розчині утворюються оцтова, валеріанова, пропіонова кислоти і ацетон. Для виділення кислот у формі кальцієвих солей до розчину додають крейду.
Другий метод комплексної переробки водоростей - зброджування їх в присутності ферменту; протягом 15 - 20 діб водорості майже повністю розчиняються, а в розчині утворюються оцтова, валеріанова, пропіонова кислоти і ацетон. Для виділення кислот у формі кальцієвих солей до розчину додають крейду. Розчин фільтрують на вакуум-фільтрах, випарюють і після виділення з нього органічних речовин і калійних солей витягають йод. При такому способі переробки використовується - 70% сухої речовини водоростей, але вартість йоду виявляється високою, і тому метод вимагає подальшого вдосконалення.
Кононової[16]була проведена конденсація пирогаллола з пептоном в присутності ферментів, що виділяються мікроорганізмами, пліснявими грибами, целюлозними мікробактеріями, ак-тіноміцетамі.
Незважаючи на велику різноманітність типів хімічних перетворень, що відбуваються в присутності ферментів, швидкості ферментативних реакцій варіюють не в дуже широких межах. Ферменти знижують енергію активації хімічної реакції.
Незважаючи на велику різноманітність типів хімічних перетворень, що відбуваються в присутності ферментів, швидкості ферментативних реакцій варіюють не в дуже широких межах. Ферменти знижують енергію активації хімічної реакції. Наприклад, в гомогенної середовищі за відсутності каталізаторів розкладання пероксиду водню йде з енергією активації 75 6 кДж /моль, в присутності Fe3 енергія активації знижується до 54 6 фермент каталаза знижує енергію активації до 16 8 кДж /моль.
Гідратів-ровая СО2 є порівняно повільної реакцією, і тільки в присутності ферменту карбоангідрази реакція швидко досягає рівноваги. В еритроцитах крові ссавців є велика кількість карбоангідрази.
Вивчено кінетику початковій стадії гідролітичної деструкції 14С - полігліко-ліда в присутності ферменту химотрипсина. Показано, що процес гидролитической деструкції підпорядковується законом випадку і протікає дуже повільно. Визначено кінетичні та активаційні параметри реакції деструкції. Для різних глибин розпаду полігліколід розрахована його средневесовой молекулярна маса.
Тамман присвятив свої роботи вивченню характеру процесів, що здійснюються в присутності організованих і неорганізованих ферментів.
При звичайному приєднання кількості енантіомерів однакові; якщо проводити реакцію у присутності ферменту в якості каталізатора (наприклад, в присутності емульсин), то переважає один ен-аптномер.
Термічна ис-гра з-ізомеризація може також відбуватися при 100 С або в присутності ферментів.
Вивчення ензим етичного окислення глюкози в глюконовую кислоту молекулярним киснем в присутності ферменту нотатіна в середовищі Н2О18[791]показало, що кисень, впроваджуються в молекулу глюкози, відбувається з води, а не з газової фази. На цій підставі був зроблений висновок про те, що нотатін слід віднести до числа гідро-колагенази, а не оксидаз, як передбачалося раніше (див. Додаток 67 на стор. За допомогою вуглецю - 14С вивчена гидролитическая деструкція сополимера гліколід-лактид в присутності ферменту Хімо-трипсину. Показано, що процес гидролитической деструкції підпорядковується законом випадку. Швидкість деструкції сополимера гліколід-лактид значно вище в порівнянні з деструкцією полігліколід. Визначено кінетичні та активаційні параметри реакції деструкції. Для різних глибин розпаду сополимера розрахована його середньо-вагова молекулярна маса.
Очевидно, токсичність фосфорорганического з'єднання для організму буде помітно знижуватися в результаті присутності ферментів, здатних метаболізовать з'єднання до нетоксичних продуктів. Метаболітіче-ська детоксикація здійснюється в значній мірі катализируемого лужним гідролізом, який відбувається по лабільною зв'язків, розривається при фосфорилировании ферменту, в результаті чого утворюється діалкільний ефір фосфорної кислоти і спирт або фенол.
Zn (II) і 2) зрушення максимуму поглинання СО2 в присутності ферменту приписується асиметричним коливанням газоподібної молекули, слабо пов'язаної з гідрофобною областю білка, але не безпосередньо з іоном металу.
Зміна радіоактивності буферного розчину при гидролитической деструкції полігліколід. 1 - 4 відповідають 293298303 і 310 К. У даній роботі обговорюються дані початковій стадії гідролітичної деструкції 14С - полігліколід в присутності ферменту химотрипсина.
Справжні бімолекулярні реакції між двома субстратами або між субстратом і коферментом можуть протікати в присутності ферменту за двома різними схемами реакції. За першою з них, схемою II, фермент бере участь в реакції, що складається з двох послідовних молекулярних стадій.
На швидкість гідролізу великий вплив мають температура, рН та концентрація розчину, а також присутність ферментів. Зниження концентрації і підвищення температури сильно прискорюють гідроліз. Ланцюгові поліфосфати, наприклад, при рН 7 - 10 і 5 гід-Роліз на 5% за сто років, при 35 - за рік, а при 80 - за один день. Конденсовані фосфати не знайдені у вигляді природних мінералів, але зате вони відіграють велику роль в біологічних процесах, беручи участь в акумулюванні і передачі енергії. Процеси їх освіти і гідролізу в живих організмах регулюються ферментами.
Більш специфічним є, ймовірно, метод визначення цитрату, заснований на розщепленні цитрату в присутності ферменту цитрат оксалоацетат ліази і цинку[26], Який може бути застосований для аналізу тканин тварин і фруктових соків.