А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Пептидного атом

Участь пептидного атома азоту в полідентатними хелатообра-тання визначається двома геометричними умовами. Допускаються тільки невеликі спотворення нормальної тригональной конфігурації зв'язків у атома азоту. Метал і атоми пептидного групи повинні бути майже копланарни.

У той час як координовані пептидні атоми кисню геометрично не можуть утворити більш ніж одне п'яти - або шес-тічленное хелатний кільце, координація по депротонованої пептидного атому азоту створює ідеальну конформацию Ліга-дов для зближення двох суміжних хелатних кілець, що мають загальну зв'язок метал - пептидний азот.

У міру того як число донорних пептидних атомів азоту, пов'язаних з іонами Сі (II), збільшується, головний d - d - перехід Сі (II) зсувається в більш короткохвильову область.

При наявності дизаміщених атомів азоту в системі відсутні пептидні атоми водню, здатні утворювати водневий зв'язок. Якщо в таких ланцюгах можливе утворення стабільної спіральної структури (як ми побачимо з наведених нижче результатів, для більшості з них це саме так), то стабілізація таких структур повинна здійснюватися не за рахунок водневих зв'язків, а внаслідок інших взаємодій.

Подібно Ni (II), двовалентні іони цих металів викликають іонізацію пептидних атомів водню. Вони утворюють квадратно-пласкостние комплекси, в яких місцями зв'язування металу є депротонованої-ні пептидні атоми азоту. У міру просування зверху вниз в групі періодичної системи стабілізація кристалічного поля донорами сильнішого поля збільшується і, отже, підвищується ефективність іонів металів в лабилизации пептидних протонів. Положення атомів водню в цьому комплексі встановлено методом дифракції нейтронів, так що немає сумніву в тому, що пептидні групи депротонованої, в той час як карбоксильная група ще нейтральна. Звідси не випливає, що в зв'язуванні [PtCl4 ]2 - з білками завжди беруть участь депротонованої пептидні групи, так як пептидні атоми азоту в білках зазвичай менш доступні, ніж в розчинених молекулах пептидів.

Вивчення взаємодії між пептидами і Ni (II) допомагає скласти уявлення про зв'язуванні металу пептидними атомами азоту в комплексах Cu (II) - пептид. Існування комплексу Ni (II), в якому пептидні групи депротонованої, підтверджено препаративних[68], Потенциометрическим 6069 - 71 ], ІК-спектроскопическим[60]і кристаллографическим[72]дослідженнями; всі вони дають результати, дуже схожі на ті, що отримані для системи Сі (II) - пептиди. Термодинамічна стійкість комплексів Ni (II) - пептиди трохи нижче, ніж стійкість відповідних Сі (II) - пептидних комплексів.

Донорними атомами, які в ХЕЛАТ найчастіше є сусідами з пептидним азотом, є атоми азоту аміногрупи або пептидні атоми азоту на кінці з МН2 - групою, а також пептидний азот, пептидний кисень, карбоксильний кисень, атом азоту гістидину (имид-азольними) або атом сірки метіоніну (тіоефірний) на кінці з СОО-групою.

Ряд методів підтверджує існування в розчинах металів з пептидами п'ятичленних хелатних кілець, в яких донорами є атоми азоту аміногруп і пептидні атоми кисню. При додаванні іонів Cd2 до розчину один сигнал зсувається сильніше, ніж інший. Це доводить, що початкові місця хелатообразованія для Cd2 і Си2 одні і ті ж. До сих пір експеримент лише ідентифікував протони, яким відповідають певні частоти в спектрах ЯМР, при цьому передбачалося, що донорні групи відомі. Поширюючи ці підходи на комплекси Cd (II) з амінокислотами і пептидами з бічними ланцюгами, можна дати розшифровку, яка не залежить від цього припущення.

Строго кажучи, є тільки два комплексу, в яких шляхом аналізу кристалічної структури доведено відсутність хе-латообразованія при взаємодії іонів металів з пептидними атомами кисню.

У той час як координовані пептидні атоми кисню геометрично не можуть утворити більш ніж одне п'яти - або шес-тічленное хелатний кільце, координація по депротонованої пептидного атому азоту створює ідеальну конформацию Ліга-дов для зближення двох суміжних хелатних кілець, що мають загальну зв'язок метал - пептидний азот .

Кооперативна природа переходу від[NiL ]до:[NiH 2L ]- Обумовлена зміною координації від октаедричної до квадратно-площинний, при цьому зміна координаційної геометрії обумовлено посиленням поля лігандів в міру того, як пептидні атоми азоту зв'язуються з металом. Комплекси Ni (II) або октаедричні і парамагнітні, або квадратно-площинні та діамагнітниє. Для них на відміну від Cu (II) не спостерігається поступової зміни геометрії. Сильнішого полю лігандів в квадратно-площинний конфігурації сприяє підвищення ЕСКП.

Дейтерію-водневий обмін для інсуліна62. Число обмінюються іонів D теоретично становить 83 при рН7 1 і близько 90 при двох більш низьких значеннях рН. Дані по обертанню площини поляризації макромолекулами інсуліну (див. Розділ 6) показують, що 50% пептидних ланок, що містяться в цій макромолекулі, входять в відрізки ланцюгів, які мають спіральну конформацію. Таким чином, близько 24 пептидних атомів водню можуть бути недоступними для розчинника, при цьому залишається близько 60 позицій, для яких можливий миттєвий обмін. Це узгоджується, по крайней мере, грубо, з спостерігався результатом.

Подібно Ni (II), двовалентні іони цих металів викликають іонізацію пептидних атомів водню. Вони утворюють квадратно-пласкостние комплекси, в яких місцями зв'язування металу є депротонованої-ні пептидні атоми азоту. У міру просування зверху вниз в групі періодичної системи стабілізація кристалічного поля донорами сильнішого поля збільшується і, отже, підвищується ефективність іонів металів в лабилизации пептидних протонів. Положення атомів водню в цьому комплексі встановлено методом дифракції нейтронів, так що немає сумніву в тому, що пептидні групи депротонованої, в той час як карбоксильная група ще нейтральна. Звідси не випливає, що в зв'язуванні[PtCl4 ]2 - з білками завжди беруть участь депротонованої пептидні групи, так як пептидні атоми азоту в білках зазвичай менш доступні, ніж в розчинених молекулах пептидів.

У присутності Си2 протон групи NHS титруються при значно нижчих рН, так як іон Си2 конкурує з іонами Н за NH2 - rpynny. Потім в інтервалі рН від 5 до 10 титруються ще більше трьох протонів. Аналогічно цьому[CuH 2L ]- Не утворюється, якщо один такий залишок займає третє місце в пептидного ланцюга. Це показує, що пептидні групи є місцями додаткової дисоціації протонів. Депротонування призводить до того, що пептидні атоми набувають здатність зв'язувати метал без втрати пептидом резонансної енергії. Після того як депротоніруется все пептидні групи, здатні зв'язувати метал, додатково ще можуть лабілізоваться протони координованих молекул води.

Подібно Ni (II), двовалентні іони цих металів викликають іонізацію пептидних атомів водню. Вони утворюють квадратно-пласкостние комплекси, в яких місцями зв'язування металу є депротонованої-ні пептидні атоми азоту. У міру просування зверху вниз в групі періодичної системи стабілізація кристалічного поля донорами сильнішого поля збільшується і, отже, підвищується ефективність іонів металів в лабилизации пептидних протонів. Положення атомів водню в цьому комплексі встановлено методом дифракції нейтронів, так що немає сумніву в тому, що пептидні групи депротонованої, в той час як карбоксильная група ще нейтральна. Звідси не випливає, що в зв'язуванні[PtCl4 ]2 - з білками завжди беруть участь депротонованої пептидні групи, так як пептидні атоми азоту в білках зазвичай менш доступні, ніж в розчинених молекулах пептидів.