А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Кінетика - ферментативний процес

Кінетика ферментативних процесів[18]також, як відомо, часто ухиляється від закону дії мас в тому сенсі що кількості перетвореного речовини пропорційні лише часу.

У кінетиці ферментативних процесів метод спрямованих графів є зручним алгоритмом. Разом з тим він дозволяє виявити глибоку аналогію, яка існує між процесами в складних електронних ланцюгах і ферментативними реакціями. Системи обох типів працюють на сигналах, пов'язаних подібними функціональними залежностями. В електронних ланцюгах сигналами є напруги і струми, в ферментативних реакціях - концентрації і швидкості стадій.

Нелінійності в кінетиці біохімічних, ферментативних процесів проявляються в ряді випадків в спостережуваної їх періодичності. Походження коливань в біохімічних системах в цілому зрозуміло - вони визначаються автокаталіз і в цьому сенсі моделюються періодичними реакціями в неживій природі.

Розвинений тут метод можна застосовувати для розрахунку кінетики ферментативних процесів, в яких відсутня взаємодія MI безпосередньо один з одним. Внаслідок цього в рівняннях (65 1) відсутні квадратичні члени, пропорційні itjtij, які в загальному випадку повинні бути враховані.

Тому невипадково при створенні математичних моделей росту популяції автори дуже часто зверталися до кінетики ферментативних процесів, підбираючи вже готові вирази для залежності швидкості ферментативної реакції від вмісту компонентів в досліджуваній системі. При цьому встановлені суворим шляхом закономірності в безструктурні системах переносилися на протікання реакції в вузькому місці ланцюга внутрішньоклітинного мікробіологічного синтезу без розкриття особливостей механізму реакцій, що протікають у вузькому місці.

Нам видається, що рівняння Лангмюр, а також зв'язок рівняння Лангмюр з рівнянням Гіббса, що враховує зміну поверхневого натягу і адсорбції від концентрації, дозволить пояснити вплив концентрації субстрату та інгібіторів на кінетику ферментативного процесу.

Ті ж міркування справедливі для кінетичних досліджень. Вся кінетика ферментативних процесів, вивчена in vitro, і в цьому відношенні не відрізняється від кінетики будь-яких інших хімічних реакцій, служить основою для дослідження цих процесів в організмі.

Фізичні методи визначення ферментативної активності біологічних, рідин мають ту перевагу перед іншими, що вони дозволяють вести безперервне спостереження за ходом процесу. Ці методи широко використовуються при точних роботах по вивченню кінетики ферментативних процесів.

Фізичні методи визначення ферментативної активності біологічних рідин мають ту перевагу перед іншими, що вони дозволяють вести безперервне спостереження за ходом процесу. Ці методи широко використовуються при точних роботах по вивченню кінетики ферментативних процесів.

Таким чином, ця величина більше певна, ніж константа Міхаеліса, хоча вона і характеризує кінетику лише однієї, останньої стадії реакції. Вимірювання максимальної швидкості ферментативної реакції становить обов'язковий етап вивчення кінетики будь-якого ферментативного процесу.

Залежно від чисельних значень множників а й (3 ефектор Е може виступати в ролі або інгібітору (I), або активатора (А, промотора) ферментативної реакції. Деякі окремі випадки мають особливе значення і широко застосовуються для опису кінетики ферментативних процесів. До їх числа відноситься повне конкурентне інгібування, повне неконкурентное інгібування, безконкурентному інгібування, проста активація і деякі типи змішаного інгібування і активації.

залежно від чисельних значень множників аїр ефектор Е може виступати в ролі або інгібітору, або промотора (активатора) ферментативної реакції. Однак деякі окремі випадки мають особливе значення і широко застосовуються для опису кінетики ферментативних процесів. До їх числа відносяться повне конкурентне інгібування, повне неконкурентное інгібування, безконкурентному інгібування, проста активація і деякі типи змішаного інгібування і активації.

У першому розділі даються загальні поняття про типи хімічних зв'язків, основні уявлення про механізм ферментативних реакцій і їх загальні схеми. На основі законів термодинаміки та хімічної кінетики коротко викладена теорія активації молекул, кінетика ферментативного процесу і вплив температури і реакції середовища на біокаталітичні процеси.