А   Б  В  Г  Д  Е  Є  Ж  З  І  Ї  Й  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Ю  Я 


Взаємодія - білок

Взаємодії білків з гелями також можуть відігравати певну роль, так що до теперішнього часу в гельзаполненних капілярах описано тільки успішне поділ білків, денатурованих ДДСН.

Взаємодія білків знеполярними молекулами обумовлено гідрофобними взаємодіями, виникнення яких визначається особливими структурними властивостями води як розчинника. Структура і властивості води є в даний час предметом численних фізико-хімічнихдосліджень.

Взаємодія білків з неполярними речовинами (наприклад, з барвниками, вуглеводнями, ПАР, ліпідами, жирними кислотами) визначають методом рівноважного діалізу, Рефрактометричний, спектрофотометріческімп, електрофор-тичні та іншимидослідженнями. Майже всі методи можна віднести до однієї з двох категорій, заснованих на змінах або властивостей реагуючих з білками молекул, або поведінки молекул білка.

Взаємодія білка і полісахариду через ацетилглюкозамін, з'єднаний з 1 -, 2 - або 4-атомомЗ в манози, з аспарагін білка.

Стабілізуючу дію молекули води. Взаємодія білка з молекулами води призводить до ряду своєрідних явищ. Гідратовані молекули білка за певних умов здатні утворювати студнеобразная маса - гелі.Прикладом гелеподібної системи може служити система вода-желатину. При охолодженні 5-процентний розчин желатини застигає, утвориться щільна еластична маса, що має сіткову структуру, в порожнинах якої затримується велика кількість води. Частина її, безсумнівно,пов'язана хімічно з білком. По-видимому, молекули води приєднуються до його іонним або полярним групам, можливо також приєднання до пептидним групам СО - NH. Як і у амінокислот, розчинність білків мінімальна в ізо-електричної точці.

Взаємодія білків злігандами, як правило, істотно змінює фізико-хімічні характеристики компонентів системи: спостерігаються зміни в спектрах поглинання і флуоресценції ліганда і білка, зміни спектрів кругового дихроїзму.

Аналогічно взаємодію білка зпорфіринового кільця через залишки, які беруть участь у вандерваальсови взаємодіях, не тільки дозволяє регулювати орієнтацію порфірину, але і контролює спінових мультіплетность центрального катіона. Як зазначалося раніше, катіон металу в міоглобін проявляєбільш виражену тенденцію до того, щоб залишатися зміщеним з площини порфіринового кільця. Безумовно, це властивість відображає накладаються білком стерические обмеження, які сприяють максимальному спінової мульти-плетності. Цей структурний ефектдає деяке уявлення про те, яким чином структурні спотворення поліпептидного ланцюга, що відбуваються при зміні природи поверхневих залишків, можуть передаватися до порфіринового центру, щоб управляти спіновим станом гемового заліза.

Привзаємодії білка з окремими хімічними речовинами виникають пофарбовані продукти реакції. Освіта їх обумовлено наявністю в молекулі білка тієї чи іншої амінокислоти або хімічної угруповання. Тому так звані кольорові реакції на білки частовикористовують для встановлення білкової природи речовини, вивчення амінокислотного складу різних природних білків та кількісного визначення в білку тієї чи іншої амінокислоти. При ознайомленні з кольоровими реакціями на білки слід головну увагу звернути нахімічну структуру тих амінокислот, наявність яких в білку обумовлює дану реакцію.

В основі взаємодії білків зі стінкою лежить в основному механізм катіонного обміну. Це можливо, оскільки і в разі негативного повного заряду молекули (особливопри основних рН) завжди є в наявності катіонні групи, наприклад аргінін-радикали в ланцюжках поліпептидів. Тому шляхом додавання солей лужних металів (наприклад сульфату калію) до буферу, як і у випадку іонообмінної хроматографії, досягається конкуренціякулонівського тяжіння і викликане цим тяжінням взаємодія білок - стінка явно зменшується.

Загальна схема будови плазматичної мембрани. Периферичні білки майже завжди розташовані на внутрішній (цитоплазматичної поверхні мембрани, а вуглеводи -на зовнішній. Полімери біологічні), взаємодія білків з ліпідним шаром носить, разл. Периферичні білки пе вбудовані в подвійний шар, а пов'язані з тими чи іншими інтегральними білками, взаємодіючи з ними або шляхом утворення щільного контакту між соотв.

Сент-Дьордь стверджує, що взаємодія білків з карбонільними сполуками, як, наприклад, глиоксаль, аж ніяк не є якимось рідкісним ізольованим явищем, а несе головну відповідальність за найважливіші прояви життя - рух, рефлекси і секреції.

Особливо важливе значення має взаємодія білків з іонами багатовалентних металів (див. гл.

Содюбілізація вуглеводнів глобулярних білків.

Було встановлено, що взаємодія білків з вуглеводнями у водних розчинах є мимовільнимоборотним процесом, механізм якого полягає в розподілі вуглеводню між неполярними областями макромолекули білка і водою. Обчислено зміна вільної енергії при зв'язуванні вуглеводнів, яке становило 2 - 3 ккал /моль, зміна ентальпії 0 - 5ккал /моль, зміна ентропії 5 - 20 ккал /моль - град. З отриманих даних випливає, що солюбілізація вуглеводнів в розчинах глобулярних білків обумовлена ??в основному позитивною зміною ентропії у відповідності з відомими уявленнями про роль структуриводи в гідрофобних взаємодіях.

Вже згадувалося, що взаємодія білка СП з фагової ДНК активує нові промотори, з яких зчитуються, зокрема, гени CI і int. Транскрипція гена int з промотора PJ веде до утворення функціональноактівной мРНК дляінтегрази.

Вже згадувалося, що взаємодія білка СП з фагової ДНК активує нові промотори, з яких зчитуються, зокрема, гени CI і int. Транскрипція гена int з промотора PI веде до утворення функціональноактівной мРНК для інтегрази.

Вже згадувалося,що взаємодія білка СП з фагової ДНК активує нові промотори, з яких зчитуються, зокрема, гени CI і int. Транскрипція гена int з промотораР: Веде до утворення функціональноактівной мРНК для інтегрази.

У живій м'язі це взаємодія контрактильногобілка з АТФ очевидно, стає можливим лише в момент передачі нервового збудження з кінцевих бляшок на м'язове волокно. Що відбувається в м'язі-в цей момент і чому наявна в збудженому м'язі АТФ не викликає скорочення контрактильного білка, залишається ще нецілком ясним.

У живій м'язі це взаємодія контрактильного білка з АТФ, очевидно, стає можливим лише в момент передачі нервового збудження з кінцевих моторних пластинок на м'язове волокно. Що відбувається в м'язі в цей момент і чому наявна взбудженому м'язі АТФ не викликає скорочення контрактильного білка, залишається ще недостатньо ясним.

Більшість досліджень, присвячених взаємодії білків з поверх-ностноактівнимі речовинами, має біохімічний характер, і вся увага в нихсконцентровано на поведінці білка. У цих роботах вивчався відносно мало типів поверхневоактивних речовин. Однак, крім медицини та біології, взаємодія білків з поверхнево-активні речовини відіграє важливу роль у ряді областей технології. Сюдивідносяться текстильні матеріали (вовна, шовк і синтетичні білкові волокна), шкіра та хутро, пластичні маси на основі білка, косметичні препарати. Нижче коротко викладаються результати деяких досліджень взаємодії білків і поверхневоактивних речовин (аналогічні питання, пов'язані з їх бактерицидним і біологічною дією, були розглянуті в гл.

Порівняння покритих і непокритих капілярів для застосування в КЕ. Цими покриттями також помітно знижуються взаємодії білків із стінками капілярів призначеннях рН нижче їх ізоелектричної точки.

Наявність яких функціональних груп обумовлює взаємодію білка з солями (яжелих металів.

Справа в тому, що взаємодія регуляторних білків і гістонів з акцепторними ділянками впливає на структурухроматину і хромосом, визначаючи спосіб упаковки ДНК. Від способу упаковки залежить можливість просуванняРНК-полімерази уздовж транскріптона. Крім того, і у відсутність компактної упаковки нуклеопротеїдів в розтягнутому транскріптоне приєднання регуляторних білківперешкоджає переміщеннюРНК-полімерази.

Надзвичайно високий ступінь консервативності у взаємодіях білків транскрипції з гетерологічних промоторами і енхансери, а також білків транскрипції різного походження один з одним була показана наступнимиекспериментами.

Особливий інтерес представляють, звичайно, взаємодії рибосом-них білків з високополімерний рибосомногоРНК (16S і 23SРНК прокаріотів або 18S і 28SРНК еукаріот), бо вони являють собою основний ковалентний каркас і структурне ядро ??рибосомнихсубчастиц. Мабуть, більшість рибосомних білків контактують і так чи інакше взаємодіють з високополімерний рибосомногоРНК. Однак серед них можна виділити спеціальні серцевинніРНК-зв'язуючі білки, які міцно взаємодіють з відповідноюрибосомноїРНК, більш-менш незалежно від інших білків. Кожен з них пов'язується тільки зі специфічним місцем на 16SРНК, впізнаючи його нуклеотидну послідовність і просторову структуру. Цю послідовність можна виявити таким шляхом: ізольованийбілок додається до рибосомноїРНК, в результаті чого утворюється специфічний білок -РНК-комплекс; комплекс перетравлюється рібонуклеазою, так що негідролізованной залишається лише та частина нуклеотидної послідовності, яка закрита білком; ця захищенапослідовність визначається і, таким чином, ідентифікується. Інший метод локалізації білків на первинній структурі рибосомноїРНК - ковалентний зшивання (наприклад, фотоіндуці-рованная) білка зРНК безпосередньо у складі рибосоми, з подальшим видаленнямнезшитих білків, переварюваннямРНК за допомогоюРНКази та ідентифікацією зшитого олигонуклеотида.

Велике число біологічних подій починається зі взаємодії певного білка зі специфічним до нього лігандом, яке служить сигналом для деякогонаступного дії. Само дія пов'язана зі зміною в сприймає сигнал біополімерів, яке найчастіше являє собою зміну просторової структури білка, тобто його конформації.

Життя в її сучасній формі визначається взаємодієюбілків і нуклеїнових кислот, без участі яких біосинтез білка неможливий. Основою життя, основою еволюційного та індивідуального розвитку є генетичний код. Фокс вважає вихідними речовинами пробелкой - протеї-Ноїда. Виникнення кодового механізмупов'язується з появою у протеіноідов здатності каталізувати поліконденсацію нуклеотидів з появою полімеразної функції.

Під впливом технологічної обробки олійного матеріалу відбувається взаємодія білків з ліпідами і редукуючимицукрами. В результаті цього утворюються неруйнівного неполярними розчинниками комплекси, що викликають збільшення так званої залишкової олійності шротів.

В екстракті ферментів або культуральної рідини можлива взаємодія білка з іншимивисокополімерний сполуками, що утворюється при цьому комплекс випадає в осад при інших концентраціях електроліту, ніж індивідуальні білки, що також використовується при фракціонуванні і очищенню ферментних розчинів.

На закінчення відзначимо, що длядослідження взаємодій білків з будь-якими іншими сполуками найбільш придатними об'єктами є імуноглобуліни. Що ж стосується взаємодій між білками і групою найбільш важливих метаболітів, то тут вже можуть бути зроблені структурні передбачення,відносяться до більшості білків.

В живих організмах м'язове скорочення також обумовлено взаємодією білка з Са2 при протіканні внутрішньомолекулярних або міжмолекулярних реакцій. У роботах Куна були досліджені похідні системи ПВС-Си2 полівініламіни іінші сполуки, здатні до утворення комплексів з іонами металів.

Модель взаємодії оператора з i 1-репрессор бактеріофага X. Нуклеопротеїди утворюються, як правило, в результаті нековале нтних взаємодій білків і нуклеїнових кислот. У зв'язуванніберуть участь електростатичні та гідрофобні взаємодії, водневі зв'язки, а також вже згадувані Стек невзаємодіючих; стабілізуючу роль в комплексах часто відіграють іони металів та інші кофактор.

Автор припускає, що зміни воптичному поглинанні визначаються не взаємодією білка з нуклеїнової кислотою, однак таке припущення обгрунтовано не для всіх випадків.

Таким чином, скорочення листи можуть відігравати важливу роль у взаємодіях білка з подвійною спіраллю ДНК (РНК) (розд.

Загальновідомі успіхи в дослідженні специфічних для всієї живої матерії біохімічних процесів взаємодії білків і нуклеїнових кислот; усвідомлена інформаційна природа спадковості, механізми кодування команд, що передаються організмами своїмнащадкам. Значною мірою завдяки кібернетиці роботи в галузі генетики, теорії еволюції та нейрофізіології були зведені в єдність системно-структурним підходом - цієї специфікацією діалектико-ма-лістіческіх установок, орієнтує біологів,нейрофізіологів і психологів на визначення і загальних, і специфічних закономірностей різних поверхів організації живої матерії з метою розкриття складної ієрархії живого, яка завершується ноологіческім етапом - мислячими істотами. Ілюзія про те, що шуканіприродничонаукові закономірності переходу до відчуває матерії, а від неї - до матерії мислячої можуть бути виведені з загальнофілософських постулатів, повністю зжила себе.

Зміна рН і РС1 ори взаємодії желатини з НС1. Подальші докази істинноїнеколлоідной природи білків по Лебу можуть бути отримані при вивченні механізму взаємодії білків з кислотами і лугами.

В іншій роботі[Von Stetten, Schlett, 1981 ]було показано, що взаємодія білків з матрицею колонок цього типу носить в основному гідрофобний характер.

Донаступного, п'ятого за рахунком варіанту хроматографічної очистки можна віднести ті випадки, коли у взаємодії білка з іонообмінник істотну роль можуть грати іони Mg2 або інших двовалентних металів.

Така теорія здатна охопити ряд досвідчених фактів: зодного боку, як ми вже бачили, вона пояснює взаємодію білка з кислотою, а, з іншого - добре встановлений численними експериментами факт нерухомості частинок в електричному полі.

Механізм поділу на ГА ще не з'ясований до кінця, що пов'язано,по-видимому, зі складним поліфункціональним характером взаємодії білка з амфотер-ним носієм, а також недоліком даних щодо впливу молекулярної ваги білка на процес поділу. Можливо, цим пояснюється той факт, що хроматографія на ГА ще неотримала належного визнання.

Гідратація і сольватація білків призводить до зміни структури і властивостей білкової молекули, що має велике значення в різних процесах взаємодії білків з речовинами середовища. Сорбованих молекули неелектролітіввклинюються між витками поліпептидного ланцюга і розривають водневі зв'язки між ними. Гідратація білків впливає на в'язкість їх розчинів.

Гідратація і сольватація білків призводять до зміни структури і властивостей білкової молекули, що має велике значення в різних процесах взаємодії білків з речовинами середовища. Сорбованих молекули неелектролітів вклинюються між витками поліпептидного ланцюга і розривають водневі зв'язки між ними. Гідратація білків впливає на в'язкість їх розчинів.

Істотна роль солюбілізації в живих організмах - у процесах міграції і засвоєння різних олео-фільних речовин, наприклад жирів, лікарських засобів, при взаємодії білків з ліпідами. Солюбілізація в розчинах солей жовчних кислот жирів (та інших олеофіль-них речовин) є однією із ступенів складного процесу їх асиміляції організмом.

Яким чином впливає хімічна структура полімеру на такі фактори, як вибірковість сорбції, товщина адсорбованого шару, збереження білка в нативної формі; які особливості взаємодії сорбованих білків з кров'ю в короткі і тривалі терміни спостереження, як ця поверхня впливає на тромбоцити і інші компоненти крові - відповідь на ці питання ще належить знайти. Але ці дані ще недостатні. Головне ж утруднення полягає в тому, що вивчення цих процесів, його визначальних чинників наштовхнулося на недосконалість відомих методик вивчення такої взаємодії. Виявилося, що охарактеризувати схильність матеріалу викликати або сповільнювати тромбоз саме по собі є складною проблемою і досі немає єдиної думки щодо методів такої оцінки. Класичні методи біохімії - час згортання крові у всіх своїх різновидах, тромбіновий та протромбіновий індекси, наявність або зміна найбільш важливих факторів крові - мають ряд великих недоліків: контакт крові з сторонніми поверхнями і повітрям, необхідність використання стабілізаторів крові, штучні умови проведення досліджень та ін Ці недоліки і не дозволяють отримати надійної кореляції між результатами лабораторних досліджень і поведінкою полімерів в умовах організму. І хоча цими методами досі характеризують тромборезістентность полімерів, більшість дослідників розуміє, що одержувані показники не дають реального уявлення про властивості полімерів.

У зв'язку з тим, що вода - універсальна середу для біологічних реакцій, а білки в організмах - основні речовини, що зв'язують воду, велике значення має з'ясування питання про взаємодію білків з водою, або гідратація білків.